Proteiinien denaturaatio ja koagulaatio: fysikaalinen ja kemiallinen olemus. Maidon koagulaatio - mitä se on Koagulaatio denaturaatio maitoproteiinien koagulaatio sirontaspektroskopia

Oikein suoritettu ruoanlaitto pyrkii lisäämään ruoan ravintoarvoa parantamalla sen makua ja sulavuutta. Lisäksi lämpöaltistus varmistaa ruoan hygieenisen hyvinvoinnin.

Suosittelemaan tarkoituksenmukaisinta tietyn tuotteen lämpökäsittelymenetelmää ja saamaan valmiin kulinaarisen tuotteen, jolla on halutut ominaisuudet, on tiedettävä, mitä fysikaalis-kemiallisia muutoksia tuotteissa tapahtuu.

Koska elintarviketuotteet ovat kuitenkin monimutkaisia ​​koostumuksia, jotka koostuvat monista aineista (proteiinit, rasvat, hiilihydraatit, vitamiinit jne.), on suositeltavaa ensin tarkastella muutoksia jokaisessa niistä erikseen.

Proteiinin muutokset

Kun ruokia kypsennetään, niiden proteiinijärjestelmät käyvät läpi erilaisia ​​​​muutoksia.

Proteiinien luontaisten toissijaisten ja tertiääristen rakenteiden rikkomista kutsutaan "proteiinien denaturaatioksi". Proteiinien denaturoitumista voi tapahtua kuumennuksesta, mekaanisesta vaikutuksesta (vatkattaessa), suolojen pitoisuuden lisääntymisestä järjestelmässä (jäädytettäessä, suolattaessa, kuivattaessa tuotteita) ja joistakin muista tekijöistä.

Proteiinien rakenteen häiriön syvyys riippuu eri tekijöiden vaikutuksen voimakkuudesta, useiden tekijöiden samanaikaisen vaikutuksen mahdollisuudesta, proteiinien pitoisuudesta systeemissä, väliaineen pH:sta ja erilaisten lisäaineiden vaikutuksesta. .

Proteiinien denaturoitumiseen liittyy muutos niiden hydraatioominaisuuksissa - vedensitomiskyvyssä, joka määrää valmiin tuotteen maun.

Kun liukoiset proteiinit denaturoidaan, niiden vedensitomiskyky heikkenee vaihtelevassa määrin, mikä riippuu denaturaatiomuutosten syvyydestä. Proteiinien denaturaatio- ja hydraatio-ominaisuudet määräävien tekijöiden oikea säätely teknologisen prosessin aikana mahdollistaa korkealaatuisten kulinaaristen tuotteiden valmistamisen.

Käytännössä siis käytetään usein proteiinien denaturaation ja vettä sitovan kapasiteetin riippuvuutta väliaineen pH:sta. Lihasproteiinien denaturoituminen lihassa ja kalassa pH:ssa lähellä isoelektristä pistettä tapahtuu alhaisemmissa lämpötiloissa ja siihen liittyy merkittävää veden menetystä.

Siksi happamoittamalla proteiinijärjestelmiä joissakin kalan ja lihan käsittelymenetelmissä (peittaus jne.), luodaan olosuhteet proteiinien denaturoitumisen syvyyden vähentämiseksi lämpökäsittelyn aikana.

Samalla hapan ympäristö edistää sidekudosproteiinin kollageenin denaturaatiota ja hajoamista sekä tuotteiden muodostumista, joilla on lisääntynyt vedenpidätyskyky. Tämän seurauksena tuotteiden kypsennysaika lyhenee ja valmiit tuotteet saavat mehukkuutta ja hyvän maun.

Denaturaatio muuttaa myös proteiinijärjestelmien fyysistä tilaa, joka yleensä määritellään termillä "proteiinin laskostuminen". Erilaisten proteiinijärjestelmien laskostamisella on omat erityispiirteensä.

Joissakin tapauksissa koaguloituneita proteiineja vapautuu järjestelmästä hiutaleina tai hyytyminä (vaahdon muodostuminen keitettäessä liemiä, hilloa), toisissa proteiinijärjestelmä tiivistetään osalla siitä puristettua vettä yhdessä siihen liuenneet aineet (raejuuston valmistus jogurtista) tai järjestelmän lujuuden lisääminen ilman tiivistymistä ja kosteuden vapautumista (munanvalkuaisten juokseutuminen).

Fysikaalisten muutosten ohella proteiinijärjestelmiä lämmitettäessä tapahtuu monimutkaisia ​​kemiallisia muutoksia itse proteiineissa ja niiden kanssa vuorovaikutuksessa olevissa aineissa.

Kasviksien ja hedelmien proteiinit

Proteiiniaineiden määrä vihanneksissa ja hedelmissä ei ylitä 2-2,5%. Proteiinit ovat ampiaisia ­ sytoplasman tärkeimmät rakenneosat, sen organellit ja kasvisolujen tumat.

Lämpökäsittelyn aikana sytoplasman proteiinit koaguloituvat ja muodostavat hiutaleita; solukalvon rakenne tuhoutuu. Sen tuhoutuminen edistää solumehuun liuenneiden aineiden diffuusiota liemeen tai muuhun nesteeseen, jossa kasvikset on keitetty tai säilytetty, sekä liemeen tai muuhun nesteeseen liuenneiden aineiden tunkeutumista niihin.

Vilja- ja jauhotuotteiden proteiinit

Herneet, pavut, linssit sisältävät n 20-23% proteiiniaineet, soija - 30%. Viljoissa ja X määrä saavuttaa 11% , ja korkeimman ja ensimmäisen luokan vehnäjauhoissa - 10 - 12%.

Vilja-ja jauhotuotteissa proteiinit ovat kuivattuina, joten palkokasveja liotettaessa, viljaa keitettäessä tai taikinaa vaivattaessa ne pystyvät imemään kosteutta ja turpoamaan.

50-70 °C:seen kuumennettaessa turvonneet proteiinit koaguloituvat ja puristavat ulos osan imeytyneestä kosteudesta, jonka gelatinoitunut tärkkelys sitoo.

Kulinaarisessa käytännössä käytetty vehnäjauhojen paistaminen rasvan kanssa tai ilman 120 °C ja sitä korkeammassa lämpötilassa vaikuttaa sen sisältämiin proteiineihin, jotka denaturoituvat ja menettävät kykynsä turvota ja muodostaa gluteenia.

Kananmunan valkuaiset

Munanvalkuainen sisältää 11-12% proteiinia, keltuainen 15-16%. 50–55 ° C:n lämpötilassa munanvalkuainen alkaa koaguloitua, mikä ilmenee paikallisina opasiteettina, joka lämpötilan edelleen noustessa leviää koko tilavuuteen; saavuttaessaan 80 °C:n koaguloitunut proteiini säilyttää muotonsa.

Lisäkuumennus lisää proteiinijärjestelmän lujuutta, ja se on erityisen havaittavissa lämpötila-alueella 80-85 °C. Kun lämpötila on 95-100 °C, proteiinin vahvuus muuttuu merkityksettömästi ajan myötä.

Munankeltuainen juokseutuu korkeammissa lämpötiloissa. Sen viskositeetin lisäämiseksi keltuainen on lämmitettävä 70 ° C:seen.

Proteiinin sekoitus keltuaisen kanssa ilmenee samalla tavalla kuin keltuainen. Käpristynyt valkoinen, keltuainen tai näiden seos pitää kosteuden sitoutuneena eikä purista sitä ulos. Munanvalkuaisten hyytymisluonne ei muutu, jos ne laimennetaan vedellä ja seos sekoitetaan perusteellisesti, mutta järjestelmän mekaaninen lujuus heikkenee.

Munanvalkuaisten kykyä sitoa kosteutta hyytymisen aikana käytetään kulinaarisessa käytännössä. Munien, veden tai maidon lisääminen proteiineihin munakkaan valmistuksessa mahdollistaa proteiinijärjestelmien mekaanisen lujuuden alenemisen ja valmistaa kulinaarisia tuotteita, joiden maku on herkempi kuin luonnollisista munista valmistetut tuotteet.

Juuretetun kananmunanvalkuaisen mekaanisia ominaisuuksia käytetään myös joidenkin kulinaaristen tuotteiden (kasviskyljöiden jne.) jäsentämiseen (sidostaan).

Maidon proteiinit

Maidon pääproteiinit ovat kaseiini (2,3-3,0 %), laktalbumiini (0,5-1,0 %) ja laktoglobuliini (0,1 %).

Normaalihappoista maitoa lämmitettäessä havaitaan havaittavia muutoksia vain albumiinilla, joka koaguloituu ja laskeutuu hiutaleina astioiden seinämille. Prosessi alkaa 60 °C:n lämpötilassa ja päättyy lähes 85 °C:n lämpötilassa.

Maidon kuumentaminen ei vaikuta käytännössä mitenkään kaseiinin liukoisuuteen: sitä on vain pieni määrä liukenemattomassa muodossa maidon pinnalle muodostuvassa vaahdossa. Hapatetussa maidossa kuumennus saa kaseiinin koaguloitumaan ja erottamaan järjestelmän kahteen jakeeseen: juustomassa (juoksutettu kaseiini) ja hera.

Kaseiini myös juokseutuu kuumennettaessa korkeahappoista maitoa. Kuumennettaessa raejuusto vapauttaa osan kosteudesta. Sen yhdistämiseksi raejuustosta valmistettuihin kulinaarisiin tuotteisiin lisätään viljaa tai jauhoja.

Lihan, siipikarjan, kalan proteiinit

Näiden tuotteiden teknologinen käsittely johtuu suurelta osin niiden proteiinijärjestelmien morfologisesta rakenteesta ja koostumuksesta.

Lihaskudoksen rakenteen ja koostumuksen ominaisuudet ... Suurin osa kulinaarisesti jalostetusta lihasta on luuston lihaksistoa. Yksittäiset luustolihakset koostuvat lihaskuiduista, jotka on yhdistetty yhdeksi kokonaisuudeksi sidekudoskerroksilla.

Lihaskuitu on erikoistunut supistuva solu, jonka pituus voi olla 12 cm ja enemmän ja paksuus jopa 120 mm. Kuidun sisältö koostuu kahdesta osasta: nestemäinen (homogeeninen) - sarkoplasma ja hyytelömäinen (hyytelömäisten filamenttien muodossa) - myofibrille. Ulkopuolelta kuitu on peitetty vaipalla - sarkolemmalla (kuva 3).

Lihaksissa kuidut kerätään nipuiksi: ensisijaiset, jotka koostuvat lihaskuiduista; toissijainen, koostuu pääpalkeista; korkeamman asteen nippuja, jotka muodostavat lihaksen.

Proteiineja, jotka muodostavat lihan, siipikarjan ja kalan lihaskuidut, kutsutaan lihasproteiineiksi. Osa niistä nestemäisessä tilassa sisältyy sarkoplasmaan, mukaan lukien myoglobiiniproteiini, joka värjää lihan punaiseksi, osa hyytelömäisessä tilassa on osa myofibrillejä. Joidenkin liha- ja kalatuotteiden proteiinipitoisuus on esitetty taulukossa. 12.

Lihasproteiineilla on korkea biologinen arvo: välttämättömien aminohappojen suhde niissä on lähellä optimaalista. Lihasproteiinipitoisuus 1. luokan nautojen luustolihaksissa on keskimäärin 13,4 % vaihteluiden välillä 6,1-14,3 % ruhon eri osissa (kuva 4).

Riisi. 3. Kaavio lihaskuitujen rakenteesta:
1 - myofibrilli; 2 - sarkoplasma; 3 - ydin
Riisi. 4. Lihasproteiinien pitoisuus naudan ruhon eri osissa

Lihaksen sidekudosta kutsutaan misiumiksi. Sen osaa, joka yhdistää lihassäikeitä primäärikimpuissa, kutsutaan endomysiumiksi, joka yhdistää lihassäikimput toisiinsa - ensimmäisen ja sen sekä lihaksen ulkokuoren - epimysiumin.

Fibrillaariset proteiinit - kollageeni ja elastiini - ovat tärkeitä sidekudoksen komponentteja.

Röntgenrakenneanalyysin avulla havaittiin, että kollageenimolekyyli koostuu kolmesta polypeptidiketjusta (tripletti), jotka on kierretty yhteen yhteisen akselin ympäri.

Kolmoiskierteen vahvuus johtuu pääasiassa vetysidoksista. Kollageenin ja elastiinin yksittäiset molekyylit muodostavat kuituja. Kollageeni- ja elastiinikuitukimput puolestaan ​​yhdessä aineen kanssa, joka yhdistää ne yhdeksi kokonaisuudeksi ja koostuu proteiini-polysakkaridikompleksista, muodostavat endomysium- ja perimisiakalvoja.

Riisi. 5. Mikroskooppinen näyte naudan rintalihaksesta. Lihaskuitujen välissä on näkyviä endomysiumkerroksia ja niiden nippujen välissä perimisiakerroksia

Endmysiumin rakenne ei käytännössä riipu lihaksen supistumiskyvystä ja sen tekemän työn luonteesta. Kollageeni, joka on osa sitä, muodostaa erittäin ohuita ja hieman aaltoilevia kuituja. Endmysiumissa oleva elastiini on huonosti kehittynyt.

Perimisiumin rakenteeseen vaikuttaa suuresti lihasten suorittaman työn luonne. Lihaksissa, joissa eläimen elinaikana on ollut pieniä kuormituksia, perimisium on rakenteeltaan lähellä endomysiumia.

Kovaa työtä tekevien lihasten perimisium on rakenteeltaan monimutkaisempi: elastiinikuitujen määrä lisääntyy, kollageenikimput ovat paksumpia, joidenkin lihasten perimisiumissa kuidut risteytyvät ja muodostavat monimutkaisen solukudoksen. Sidekudoksen prosenttiosuus lisääntyy lihaksissa.

Taulukko 13.Likimääräinen välttämättömien aminohappojen suhde (tryptofaanin mukaan) tiettyjen elintarvikkeiden lihasproteiineissa

Siten endomysiumin ja perimisian sidekudos muodostaa eräänlaisen luuston tai lihaskudoksen luuston, joka sisältää lihaskuituja. Tämän luurangon luonne määrittää mekaaniset ominaisuudet tai, kuten sanotaan, lihan "sitkeys" tai "arkuus".

Keskimäärin suurin osa naudan lihaksistosta sisältää 2-2,9 % kollageenia, mutta kollageenin määrä ruhon eri osissa on hyvin erilainen (kuva 6).

Riisi. 6. Kollageenin (k) ja elastiinin (e) pitoisuus naudan ruhon eri osissa

Pienkarjassa perimisiumin rakenteen ero ruhon eri osissa ilmenee paljon vähemmän kuin nautakarjassa, ja lisäksi perimisium on rakenteeltaan yksinkertaisempi. Linnun lihaskudoksen anatomisen rakenteen erityispiirteisiin kuuluu sidekudoksen alhainen pitoisuus ja labiilisuus.

Kalan lihaskudos koostuu myös lihassäikeistä ja sidekudoksesta, mutta sillä on omat ominaisuutensa. Sen lihassäikeet yhdistävät perimisium siksak-myokomeiksi, jotka sidekudoskerrosten (septa) avulla muodostavat kehon pituussuuntaiset lihakset. Välilevyt ovat poikittais- ja pituussuuntaisia ​​(kuva 7).

Kuten lämminveristen eläinten lihaskudos, kalojen lihaksisto, jolla on lisääntynyt kuormitus (lihakset pään ja hännän vieressä), sisältää kehittyneempää sidekudosta, mutta heikon lujuuden vuoksi kalat jakautuvat lajikkeittain. ja kulinaarisiin tarkoituksiin, kuten on tapana teuraseläinten lihalle. ... Kalan sidekudoksen pääproteiini on kollageeni (1,6 - 5,1%), siinä on hyvin vähän elastiinia.

Lihaskudoksen lisäksi kollageenia löytyy merkittäviä määriä ruston, luiden, ihon ja suomujen orgaanisessa aineessa. Joten sen pitoisuus luissa saavuttaa 10-20%, jänteissä -25-35%. Luissa olevaa kollageenia kutsutaan osseiiniksi.

Proteiinina kollageenilla on alhainen biologinen arvo, koska se on käytännössä vailla tryptofaania ja sisältää hyvin vähän metioniinia; sitä hallitsevat glykokoli, proliini ja hydroksiproliini.

Eri tyyppisten eläinten lihan pääkomponentit ovat (%): vesi -48-80, proteiinit-15-22, rasvat-1-37, uuteaineet-1,5-2,8 ja kivennäisaineet-0,7-1, 5.

Veden määrä riippuu eläimen iästä ja lihan rasvapitoisuudesta. Mitä nuorempi eläin ja mitä vähemmän rasvaa sen lihassa on, sitä enemmän kosteutta lihaksissa on.

Suurin osa kosteudesta (noin 70 %) liittyy lihasten myofibrilliproteiineihin. Lihaskuitujen sarkoplasmassa on vähemmän kosteutta ja siihen liuenneita proteiineja, uutteita ja mineraaleja. Tietty määrä kosteutta sisältyy lihaskudoksen solujen välisiin onteloihin.

Uuteaineet ovat aineenvaihduntatuotteita. Ne koostuvat aminohapoista, dipeptideistä, glukoosista, joistakin orgaanisista hapoista jne. Uuteaineet ja niiden muunnostuotteet osallistuvat lihalle ominaisen maun ja aromin luomiseen.

Riisi. 7. Kaavio kalojen lihaskudoksen rakenteesta: 1 - lihassäikeet (niiden suunta näytetään vedoilla); 2 - myokoma; 3 - poikittaiset väliseinät; 4 - pitkittäiset väliseinät

Joten glutamiinihapon ja sen suolojen liuoksilla on lihainen maku, joten mononatriumglutamaattia käytetään kuivakeittojen, kastikkeiden ja muiden tiivisteiden yhtenä komponenttina. Aminohapot kuten seriini, alaniini, glysiini ovat makean makuisia, leusiini on hieman katkeraa jne.

Uuteaineissa tapahtuu kuumennettaessa erilaisia ​​kemiallisia muutoksia - melanoidin muodostumisreaktioita, hapettumista, hydrolyyttistä pilkkomista jne. Syntyviä aineita pidetään myös uuttoaineina: niiden maku, haju ja väri vaikuttavat valmiin tuotteen aistinvaraisiin ominaisuuksiin.

Kalan lihaskudoksen uuttoaineet eroavat koostumukseltaan merkittävästi lihan uuttoaineista. Se sisältää vähän glutamiinihappoa ja enemmän histidiiniä, fenyylialaniinia, tryptofaania, kystiiniä ja kysteiiniä. On yleisesti hyväksyttyä, että kalan maku ja tuoksu johtuvat pääasiassa uuteaineiden typpipitoisista emäksistä, joita on erityisen paljon merikaloissa ja vähän tai ei ollenkaan maaeläinten lihassa.

Maaeläinten ja kalojen lihaskudoksen mineraaliaineista merkittävä osa on natrium-, kalium-, kalsium- ja magnesiumsuoloja.

Proteiinin muutokset lämpökäsittelyn aikana

Lämpökäsittelyn aikana lihas- ja sidekudosproteiinit käyvät läpi merkittäviä muutoksia.

Lihan ja kalan lihasproteiinit alkavat denaturoitua ja koaguloitua noin 40 °C:n lämpötilassa. Samalla lihaskuitujen sisältö tiivistyy, koska niistä vapautuu kosteutta siihen liuenneiden mineraalien, uuttoaineiden ja liukoisten proteiinien kanssa. ei denaturoitu tietyssä lämpötilassa.

Kosteuden vapautuminen ja lihassäikeiden tiivistyminen lisää niiden voimaa: niitä on vaikeampi leikata ja pureskella.

Jos lihaa tai kalaa kuumennetaan vedessä, siihen siirtyneet proteiinit sopivat lämpötilat saavuttaessaan denaturoituvat ja koaguloituvat hiutaleiksi muodostaen niin sanotun vaahdon.

Noin 90 % lihan ja kalan liukoisista proteiineista denaturoituu 60-65 °C:n lämpötiloissa. Näissä lämpötiloissa naudanlihan lihassäikeiden halkaisija pienenee 12-16 % alkuperäisestä arvosta. Myöhempi lämpötilan nousu lisää kosteushäviötä, lihaskuitujen paksuuntumista ja niiden voimakkuuden lisääntymistä.

Kun lihaa kypsennetään, proteiinimyoglobiini denaturoituu, mikä määrää lihan värin. Myoglobiinin denaturoitumiseen liittyy lihaskudoksen värin muutos, jonka avulla voidaan epäsuorasti arvioida lihan kulinaarista valmiutta.

Liha säilyttää punaisen värinsä 60 ° C:n lämpötilassa, 60-70 ° C:ssa se muuttuu vaaleanpunaiseksi ja 70-80 ° C:ssa harmaaksi. Kypsennettynä liha jää harmaaksi tai ruskeaksi.

Sidekudoksen kuumentaminen aiheuttaa sen sisältämän kollageenin hajoamista ja muuttaa itse kudoksen rakennetta. Tämän prosessin alkuvaihe on kollageenin denaturaatio ja proteiinin fibrillaarisen rakenteen hajoaminen, joka määritellään termillä "kollageenifuusio".

Kollageenin denaturaatio- tai kiehumislämpötila on sitä korkeampi, mitä enemmän se sisältää proliinia ja hydroksiproliinia. Lihan kypsennys tapahtuu noin 65 ° C: n lämpötilassa, kalan osalta noin 40 ° C.

Näissä lämpötiloissa fibrillaaristen proteiinimolekyylien polypeptidiketjujen välillä tapahtuu osittainen ristisidosten katkeaminen. Tämän seurauksena ketjut supistuvat ja ottavat energeettisesti edullisemman taitetun asennon.

Sidekudoksesta eristetyissä kollageenikuiduissa kollageeni hitsautuu tietyissä lämpötiloissa ja sillä on hyppymäinen luonne. Kollageenihitsaus perimisiakalvoissa laajenee lämpötila-alueella. Prosessi alkaa yllä mainituissa lämpötiloissa ja päättyy korkeampiin lämpötiloihin, ja mitä korkeampi lämpötila, sitä monimutkaisempi sidekudoksen rakenne on.

Molekyylitason muutokset aiheuttavat muutoksia kollageenikuitujen ja sidekudoskerrosten rakenteessa. Kollageenisäikeet vääntyvät, taipuvat, niiden pituus pienenee ja niistä tulee elastisempia ja läpinäkyvämpiä.

Myös itse sidekudoskerrosten rakenne muuttuu: ne myös muuttavat muotoaan, lisäävät paksuutta, muuttuvat joustavammiksi ja läpinäkyvämmiksi.

Kollageenin sulatukseen liittyy tietyn määrän kosteuden imeytyminen ja sidekudoskerrosten tilavuuden kasvu. Sidekudoskerrosten puristuminen edistää suuresti denaturaation ja lihasproteiinien koaguloitumisen aikana vapautuvan nesteen puristamista ulos lihaskudoksesta.

Kuumennettaessa sidekudosta edelleen tapahtuu denaturoidun kollageenin polypeptidiketjujen välinen ristisidosten osittainen tai täydellinen repeämä, ja osa niistä siirtyy liemeen muodostaen gelatiiniliuoksen; sidekudoskerrosten rakenne häiriintyy suuresti ja niiden lujuus heikkenee.

Perimisiumin lujuuden heikkeneminen on yksi lihan valmiuden määräävistä tekijöistä. Kun liha on kypsennetty, se ei saa vastustaa merkittävästi leikkausta tai puristamista lihaskuituja pitkin.

Kuten hitsauslämpötila, kollageenin hajoamisnopeus riippuu perimisiumin rakenteesta. Eli 20:lle min kiehuu psoas-lihaksessa, jonka perimisium on heikosti kehittynyt, hajaantunut ja siirtynyt liemeen 12,9% kollageenista, ja rintalihaksessa, jossa on karkeampi perimisium, samoissa olosuhteissa vain 3,3% kollageenista hajosi.

Yli 60 min kiehumisen aikana nämä luvut nousivat: rintalihaksessa jopa 48,3%, rintalihaksessa - vain 17,1%.Lämpökäsittelyprosessin lämpötilalla on merkityksetön vaikutus kollageenin hajoamisnopeuteen ja ihon pehmenemiseen. perimisia.

Esimerkiksi kun olkapäälihasta keitetään 120 °C:n lämpötilassa (autoklaavissa), hajotetun kollageenin määrä on kaksinkertainen verrattuna samanlaiseen lihakseen, joka kypsennettiin tavanomaisella tavalla 100 °C:n lämpötilassa.

On kuitenkin huomattava, että kypsennyslämpötilan noustessa samanaikaisesti lämpökäsittelyn ajan lyhenemisen kanssa tapahtuu lihasproteiinien liiallista tiivistymistä, mikä vaikuttaa negatiivisesti lihan koostumukseen ja makuun.

Kun lihaa käytetään lihaksien paistamiseen monimutkaisen perimisnin kanssa, liha käsitellään hapoilla (peittaus) tai entsyymivalmisteilla. Peittaukseen käytetään yleensä sitruuna- tai etikkahappoa. Kollageenin hajoaminen ja perimisian heikkeneminen nopeutuvat huomattavasti marinoidussa lihassa.

Paistettu tuotteet ovat mehukkaita, hyvänmakuisia.

Kasvi-, eläin- ja mikrobiperäisiä proteolyyttisiä entsyymejä käytetään menestyksekkäästi lihan pehmennysaineina: fisiini (viikunoista), papaiini (melonipuusta), trypsiini (eläinperäinen) jne.

Entsyymivalmisteet ovat jauheita, tahnoja tai liuoksia, joita käytetään lihan käsittelyyn tavalla tai toisella (kostuttamaan, levittämään, ruiskuttamaan). Usein liha irrotetaan ennen entsyymeillä käsittelemistä.

Lämpökäsittely vähentää merkittävästi elastiinikuitujen lujuutta, joten runsaasti elastiinia sisältävä lihaskudos (niska, kylki) pysyy lämpökäsittelyn jälkeen sitkeänä ja sitä käytetään pääasiassa kotleimassan valmistukseen.

Koagulaatiolla tarkoitetaan proteiinipartikkelien konvergenssia ja adheesiota, jonka seurauksena niiden koko kasvaa ja ne saostuvat helposti. Hyytymisilmiö voi olla palautuva, kun kolloidiproteiini voi palata alkuperäiseen tilaansa, kun hyytymistekijät poistetaan. Kun proteiiniliuoksia kuumennetaan yli C, useimmat proteiinit koaguloituvat, tämä prosessi on erityisen helppoa isoelektrisessä pisteessä. Tässä tapauksessa proteiinipartikkelin hydraatiokuori tuhoutuu ja proteiinimolekyylin tertiäärinen rakenne menettää hydrofiilisyytensä, muuttuu hydrofobiseksi ja saostuu helposti. Raskasmetallien suolat (Cu, Pb, Ag) voivat pieninä pitoisuuksina aiheuttaa proteiinien koaguloitumista liuoksissaan. Proteiinien koaguloituminen sekä raskasmetalli-ionien paineessa että korkean lämpötilan vaikutuksesta on peruuttamaton prosessi. Proteiinin hyytymistä voi aiheuttaa tiettyjen mineraalihappojen (typpi-, rikki-, kloorivetyhappo) väkevien liuosten käyttö. Näiden aineiden vaikutusmekanismi rajoittuu sähkövarauksen tukahduttamiseen, dehydraatioon ja proteiinipartikkelien osittaiseen hydrolyysiin. Alkalimetallisuolojen (NaCl,) vaikutuksesta tapahtuu palautuvaa proteiinien koagulaatiota ja saostumista, jota kutsutaan ulossuolaamiseksi. Tämän koagulaation mekanismi on se, että pelkistyneet elektrolyytit neutraloivat kolloidisten proteiinipartikkelien sähkövarauksen ja tuhoavat niiden hydraatiokalvon, kuten voimakkaat vedenpoistoaineet. Korkeiden tai alhaisten lämpötilojen, pH-muutosten, raskasmetalli-ionien ja tiettyjen kemikaalien vaikutuksesta proteiinimolekyyleissä tapahtuu muutoksia, joita kutsutaan denaturaatioksi. Palloisten proteiinien denaturoitumisen silmiinpistävin ilmentymä on niiden liukoisuuden ja saostumisen väheneminen. Monissa proteiineissa denaturoituminen tapahtuu kuumennettaessa niitä 50-60 C:een, ja osa proteiineista denaturoituu, kun ne jäähdytetään alle 10-15 C:een. Denaturoinnin aikana proteiinit menettävät biologisen aktiivisuutensa.

13. Proteiinien luokittelu. Yksinkertaiset proteiinit. Monimutkaiset proteiinit ovat proteideja.

Kemiallisen rakenteensa mukaan proteiinit jaetaan yksinkertaisiin (proteiinit) ja kompleksisiin (proteiinit). Yksinkertaiset proteiinit koostuvat vain aminohapoista, kun taas monimutkaiset hajoavat hydrolyysin aikana aminohappoiksi ja erilaisiksi ei-proteiiniaineiksi. Yksinkertaisten proteiinien ryhmään kuuluvat albumiinit, globuliinit, histonit, protamiinit, proteinoidit, gluteliinit ja prolamiinit. Albumiini on yleisin proteiiniryhmä; niitä löytyy kaikista eläinten ja kasvien kudoksista ja ne liukenevat helposti veteen ja tyydyttymättömiin suolaliuoksiin. Globuliinit ovat eläinten kehon lukuisin proteiiniryhmä. Histonit ovat ryhmä ydinproteiineja, joiden molekyylit sisältävät 20-30 % diaminomonokarboksyylihappoja (lysiini, arginiini) ja syklistä aminohappoa histidiiniä. Histonit määräävät suurelta osin DNA:n ja deoksinukleoproteiinien ainutlaatuisen rakenteen tumassa, mikä on proteiinien biosynteesin edellytys. Protamiinit ovat proteiineja, joissa on korkea diam(50 - 80 %). Protamiinit, kuten histonit, muodostavat nukleoproteiinien proteiiniosan. Proteinoidit - tukikudosten proteiinit - luut, rustot, jänteet, nivelsiteet, villa, karvat, sorkat. Prolamiinit ovat ryhmä kasviproteiineja, joita löytyy pääasiassa viljan siemenistä. Prolamiinien erottuva piirre on hyvä liukoisuus 60-80 % etyylialkoholiin. Gluteliinit ovat suuri joukko kasviproteiineja, jotka liukenevat vain heikkoihin alkaliliuoksiin (0,2 %). Niitä löytyy yhdessä prolamiinien kanssa viljakasvien siemenistä, kompleksiproteiinien ryhmään kuuluvat: nukleoproteiinit, kromoproteiinit, fosfoproteiinit, glykoproteiinit, lipoproteiinit, metalloproteiinit ja entsyymit. Nukleoproteiinit rakennetaan yksinkertaisista proteiineista ja nukleiinihapoista. Proteiineja, jotka muodostavat nukleoproteiinit, edustavat useimmiten histonit ja protamiinit. Kromiproteiinit rakennetaan yksinkertaisesta proteiinista ja jostakin värillisestä ei-proteiinipitoisesta yhdisteestä. Fosfoproteiinit on rakennettu yksinkertaisesta proteiinista ja fosforihappotähteistä. Glykoproteiinit ovat ryhmä monimutkaisia ​​proteiineja, jotka on rakennettu yksinkertaisesta proteiinista ja ei-proteiiniosasta ja jotka koostuvat hiilihydraateista, hiilihydraattijohdannaisista (heksuronihapot), rikki- ja etikkahapoista.

Lihan proteiinien muutokset kuumentamisen aikana

Kuumennettaessa proteiinimolekyylissä tapahtuu monimutkaisia ​​fysikaalis-kemiallisia muutoksia, pääasiassa denaturoitumista ja koaguloitumista, joiden syvyys riippuu lämpötilasta, lämpökäsittelyn kestosta ja joistakin muista tekijöistä. Kaikkia proteiiniluokkia tutkittaessa on tarpeen määrittää niiden makromolekyylirakenteen organisoitumistasot. Linderstrem-Langin ja Bernalin terminologian mukaan näitä tasoja kutsutaan tavallisesti proteiinin primääri-, sekundaar-, tertiääri- ja kvaternaarirakenteiksi. Primaarirakenteella ymmärretään proteiinin polypeptidiketjun aminohappotähteiden kytkeytymisen tyyppi, lukumäärä ja sekvenssi, sekundaarirakenne on polypeptidiketjujen yhteenliittyminen ja spiralisoitumisen luonne, tertiäärinen rakenne on säännöllinen laskostuminen. ketjuista, joilla on sekundäärinen rakenne makromolekyylissä, ja kvaternäärinen on makromolekyylien aggregaatio.

Mikä tahansa muutos, jota pidetään proteiinien vuorovaikutuksena toistensa kanssa, edellyttää näiden sidosten alustavaa tuhoutumista, joilla ne pysyvät järjestelmässä, ja niiden korvaamisen muilla. Uusien satunnaisten rakenteiden muodostuminen monimutkaisissa proteiinijärjestelmissä näyttää olevan seurausta proteiinipartikkelien välisten labiilien sidosten korvautumisesta stabiilemmilla sidoksilla. Jos tiettyjen tekijöiden vaikutus johtaa tertiäärisen tai kvaternäärisen ahtauman tuhoutumiseen, silloin polaaristen ryhmien lähellä olevien hydraatiokerrosten suojaava vaikutus heikkenee ja uusien vahvempien rakenteiden muodostuminen tulee väistämättömäksi. Hydrofiilisyyden väheneminen ja hydrofobisen kapasiteetin lisääntyminen ja sen seurauksena polaaristen ryhmien lähellä olevien hydraatiokerrosten suojaavan (stabiloivan) vaikutuksen väheneminen tapahtuu proteiinimolekyylin molekyylinsisäisen uudelleenjärjestelyn seurauksena denaturoituessa. Näissä olosuhteissa proteiinipartikkelien aggregaatiota tapahtuu molekyylien välisten voimien ja proteiinin koaguloitumisen vuoksi.

Tällaisten ideoiden valossa pohditaan kysymystä proteiinien denaturaation luonteesta ja mekanismista. Denaturaatiolla tarkoitetaan Jolyn mukaan mitä tahansa proteiinimolekyylin sekundaarisen, tertiaarisen tai kvaternaarisen rakenteen modifikaatiota, lukuun ottamatta kovalenttisten sidosten katkeamista.

Lämpötilan ja kuumennusmenetelmän vaikutus proteiinien denaturoitumisen nopeuteen ja lämpötilaan

Terminen denaturoitumisnopeus riippuu lämpötilasta, kosteudesta, lämmitysmenetelmästä ja muista tekijöistä.

Denaturaatio estyy lisäämällä tiettyjä aineita, kuten pyrofosfaattia, moniarvoisia alkoholeja, sokereita ja F-aktiinia, vaikka estomekanismit ovat erilaiset. ATPaasin denaturoitumisnopeutta lisää lihasproteiinin hajoaminen molekyylien koon, tiheyden ja symmetrian pienenemisen seurauksena. Proteiinien denaturoitumisnopeus riippuu myös useista muista tekijöistä. Esimerkiksi fibrinogeenin denaturoituminen urealla kiihtyy ureapitoisuuden kasvaessa ja pH:n laskeessa alle 7, mutta pH-alueella 7,0 - 8,6 reaktionopeus on lähes vakio.

Raskaan veden läsnäolo stabiloi entsyymien luontaista rakennetta vetysidosten läsnäolon vuoksi, mikä vähentää inaktivaationopeutta.

Nyt on todettu, että lihan muodostavat proteiinit denaturoituvat lämpötilan saavuttaessa kullekin proteiinille tietyn lämpötilan. Myosiini on herkin kuumennukselle. Denaturaatiolämpötila, ° С: myosiini - 45 ... 50, aktiini - 50, aktomyosiini - 42 ... 48, myoalbumiini - 45 ... 47, globuliini - 50, myogeeni - 50 ... 60, kollageeni - 58. ..62, myoproteiineja - noin 100. Lämpötila-alueella 45 ... 50 °C suurin osa lihasten rakenneproteiineista denaturoituu. Sarkoplasmaproteiinit (myogeeni ja myoglobiini) denaturoituvat korkeammissa lämpötiloissa (55 ... 65 ° C). Denaturaatiolle vastustuskykyisimpiä ovat myoproteiinit (useimmat entsyymit), samoin kuin hemoglobiini, seerumialbumiini, kollageeni.

Havaittiin, että denaturaatio tapahtuu vaiheittain, ts. kun proteiini saavuttaa tietyn lämpötilan, se saa sopivan rakenteen tietyillä ominaisuuksilla. M.A.Kaleidzhievin tietojen mukaan kanin seerumialbumiinia denaturoidaan kolmessa vaiheessa. Zegel osoitti, että kiteisen albumiinin denaturaatio kulkee 4 vaiheen läpi: ensimmäinen vaihe tapahtuu lämpötilassa 60 ° C, toinen - 61 ... 65, kolmas on välillä 65 ja 80, neljäs - yli 85 ° C:n lämpötiloissa. .

Muutokset varautuneissa ryhmissä ja proteiinien pH:ssa lihan lämpökäsittelyn aikana

Terminen denaturaatioprosessissa ja sitä seuranneessa koagulaatiossa tapahtuu proteiineissa rakenteellisia muutoksia, vanhojen sidosten katkeamista ja uusien sidosten muodostumista vetysidosten, sulfhydryyli-, disulfidi-, happamien ja emäksisten proteiiniryhmien ja hydrofobisten vuorovaikutusten mukana.

R. Gamm osoitti, että lihan kuumentaminen vedessä 20 °C:sta 70 °C:seen aiheuttaa asteittaisen karboksyyliryhmien määrän vähenemisen myofibrilliproteiineissa, kun taas emäksisten ryhmien määrä ei muutu merkittävästi. Merkittävät muutokset happamissa ryhmissä alkavat 40 °C:ssa. Alueella 40 ... 50 ° С niiden lukumäärä vähenee, 50 ... 55 ° С se pysyy muuttumattomana. Yli 55 °C:n lämpötiloissa happamien ryhmien määrä vähenee edelleen, ja noin 60 °C:n lämpötilassa se vähenee erittäin merkittävästi. Happamien ryhmien lukumäärän kokonaislasku 70 °C:seen kuumennettaessa on 85%. Lämpötiloissa 70 - 120 ° C, samalla kun happamien ryhmien lukumäärä vähenee edelleen, alkaa emäksisten ryhmien määrän väheneminen.

Varautuneiden (happamien ja emäksisten) ryhmien suhteen muutos denaturaation ja denaturaation jälkeisten muutosten seurauksena liittyy pH:n muutokseen. Samalla on todettu suora korrelaatio raaka-aineiden pH-arvon, vedenpidätyskyvyn ja valmiin tuotteen saannon välillä. Mitä korkeampi raaka-aineen alkuperäinen pH-arvo on, sitä parempi on valmiin tuotteen laatu (mehukkuus). pH-muutosten suuruus riippuu lämpötilasta ja kuumennustavasta, raakalihan alkupH:sta.

pH-muutoksen suuruuteen vaikuttaa myös lihasten anatominen alkuperä.

Lämmityslämpötilan noustessa vedenpidätyskyky muuttuu ja säikeisten proteiinien isopiste siirtyy korkeampiin pH-arvoihin ja pääryhmien lukumäärä kasvaa. Termisen denaturaation aikana isotooppi siirtyy myös korkeampiin pH-arvoihin, mikä johtuu ilmeisesti vetysidosten katkeamisesta ja positiivisten lisävarausten vapautumisesta.

Lihasten liukoisuuden muutos ja sidekudosproteiinien hajoaminen lihan kuumennusprosessissa

Proteiinien liukoisuus on yksi niiden denaturaatiomuutoksia kuvaavista indikaattoreista. Tiedetään, että kuumentamiseen liittyy proteiinien liukoisuuden heikkeneminen. Denaturaation aikana katkenneet molekyylinsisäiset sidokset ovat vuorovaikutuksessa molekyylien välillä, mikä johtaa hiukkasten aggregoitumiseen. Toisin sanoen proteiinimakromolekyylien denaturaatiomuutokset, jotka muuttavat molekyylin pintakerrosta, johtavat hydrofiilisten ja hydrofobisten ryhmien suhteen rikkomiseen kohti jälkimmäisen lisääntymistä, mikä johtaa liukoisuuden vähenemiseen.

Perinteisillä kuumennusmenetelmillä sarkoplasmaproteiinien saostumista havaitaan noin 40 °C:n lämpötilassa ja voimakkaimmin pH:ssa 5,5. Suurin osa näistä proteiineista koaguloituu välillä 55 - 65 °C.

Lämmönkestävien proteiinien läsnäolosta on tietoa: esimerkiksi adenyylikinaasi kestää noin 100 ° C:n lämpötiloja.

Kollageenin muutos lämmön vaikutuksesta on monimutkainen prosessi, joka koostuu kahdesta vaiheesta: kollageenin pilkkomisesta ja hydrolyysistä. Kollageeni on glykoproteiini, jossa kovalenttisesti sitoutuneiden hiilihydraattien pitoisuus vaihtelee proteiinin lähteen mukaan.

Kollageenin liukoinen osa - prokollageeni ja liukenematon - kolastromiin eroavat denaturaatiolämpötiloista ja denaturaatiomuutosten luonteesta. Prokollageenin denaturaatio etenee kahdessa vaiheessa ja päättyy 36,5 °C:n lämpötilaan, jolloin muodostuu homogeeninen läpinäkyvä massa, joka siirtyy liuokseen. Kollastromiinista tulee homogeeninen korkeammissa lämpötiloissa tai pitkäaikaisessa kuumuudessa.

Lämpötila-alueella 62 ... 64 ° C vedessä kuumennettaessa kollageenikuidut kutistuvat välittömästi, jotka taittuvat kolme kertaa alkuperäiseen pituuteensa nähden kumimaiseksi massaksi. Kutistumisprosessissa yksittäisten kollageenimolekyylien peptidiketjujen kolmikierteinen rakenne ottaa kierteen. Strukturoimattomat peptidiketjut ovat kuitenkin edelleen kytkettyinä kovalenttisilla sidoksilla eivätkä ne voi liueta.

Kollageenia sisältävien kudosten märkäkuumenemisen seurauksena muodostuu polydisperssiä hajoamistuotteita. Hitaalla kuumennuksella korkeamolekyylipainoiset yhdisteet hallitsevat, voimakkaassa lämmityksessä yhdisteet, joilla on pienempi molekyylipaino. Kun kollageenia keitetään, noin 60 % kudoksen sisältämistä limakalvoista siirtyy liuokseen.

Myös monet muut tekijät vaikuttavat kollageenin hajoamiseen lämmityksen aikana. Lihan pH:n siirtyminen isoelektrisestä pisteestä lisää hajoamista, eläinten iän nousu yhdestä puoleentoista vuoteen laskee sitä noin 2 kertaa.

Siten kollageenin hajoamisaste ja hajoamistuotteiden muodostuminen eivät riipu pelkästään lämpötilasta, johon tuote kuumennetaan, lihan tilasta ja koostumuksesta, vaan myös nopeudesta ja siten kuumennusmenetelmästä.

Proteiinien koaguloituminen ja sen vaikutus lihavalmisteiden laadullisiin muutoksiin ja rakenteeseen

Proteiinien kuumennusprosessiin liittyy globulien leviäminen ja vapaiden radikaalien vapautuminen, minkä yhteydessä on mahdollisuus molekyylien välisten sidosten muodostumiseen, hiukkasten aggregoitumiseen ja niiden saostumiseen, mikä johtaa solujen liukoisuuden vähenemiseen. proteiinit.

Proteiinimolekyylin sisäinen uudelleenjärjestely - itse denaturaatio - ilmenee polypeptidiketjujen aggregoitumisena. Aggregaatioprosessi tapahtuu kahdessa vaiheessa: hiukkaskoon suurentaminen liuoksesta poistumatta ja sitä seuraava koagulointi. Denaturoituneiden proteiinimolekyylien aggregoitumiseen tai niiden kvaternaarisen rakenteen muutokseen, joka on seurausta aiemmasta toissijaisten ja tertiääristen rakenteiden uudelleenjärjestelyistä, liittyy proteiinimolekyylin lyofiilisten keskusten väheneminen ja vedenpidätyskyvyn väheneminen lihan kapasiteetti. Proteiinien aggregaatio ja koaguloituminen määräävät valmiin tuotteen jatkuvan avaruudellisen kehyksen muodostumisen.

Proteiinimolekyylin uudelleenjärjestely denaturaation aikana heikentää kudoksen hydrofiilisyyttä ja tehostaa hydrofobisia ominaisuuksia, minkä vuoksi polaaristen ryhmien lähellä olevien hydraatiokerrosten suojaava (stabiloiva) vaikutus heikkenee. Molekyyliensisäiset sidokset korvataan molekyylien välisillä, muodostuu liukenematon hyytymä, eli proteiinit koaguloituvat (laimeista liuoksista putoaa hiutaleita, tiivistetyistä liuoksista putoaa geeliä).

Proteiinien denaturaatioprosessiin liittyy veden rakenteen tuhoutuminen, jonka seurauksena protofibrillien välillä vaikuttavat sekundaarivoimat (van der Waalsin voimat) antavat myosiinimolekyylille kompaktimman muodon, kun taas osa nesteestä vapautuu. .

Lihasproteiinien denaturoitumisen ja koaguloitumisen seurauksena lihan lujuusominaisuudet lisääntyvät, kun taas kollageenin kiehuminen ja sen myöhempi hydrolyysi päinvastoin heikentävät niitä.

Rasva muuttuu lihaa kuumennettaessa

Lihan ja lihatuotteiden lämpökäsittely tuhoaa monimutkaisen solunsisäisen kolloidisen järjestelmän, joka sisältää rasvaa. Samaan aikaan se sulaa ja sitten sulautuu yhteen muodostaen homogeenisen faasin soluun pisaran muodossa. Jos rasvasolut ovat tuhoutuneet ennen lämpökäsittelyä tai tuhoutuvat kuumentamisen aikana, sulanut rasva valuu ulos sulautuen yhdeksi bulkkifaasiksi. Tapauksissa, joissa kuumennus tapahtuu vesipitoisessa väliaineessa, pieni osa rasvasta muodostaa emulsion veden kanssa.

Riittävän pitkällä lämmityksellä vedellä (mukaan lukien solunsisäinen vesi) rasvassa tapahtuu merkittäviä kemiallisia muutoksia, kohtalaisia ​​- ne ovat pieniä, mutta helposti havaittavissa. Happoluvun nousu osoittaa rasvan hydrolyyttistä hajoamista, jodiluvun lasku osoittaa rasvahapporadikaalien tyydyttymättömien sidosten kyllästymistä, asetyyliluvun nousu osoittaa hydroksyyliryhmien lisäyksen rasvahapporadikaaleihin. Jodiluvun laskun taustalla asetyyliluvun nousua voidaan pitää todisteena hydroksyyliryhmien lisäyksestä kaksoissidoskohdassa triglyseridien ja veden vuorovaikutuksen seurauksena.

Jos rasvan hydrolyysi pienessä mittakaavassa ei johda ravintoarvon alenemiseen, niin hydroksyyliryhmien lisääminen happoradikaaleihin on suora todiste osan rasvan ravintoarvon alenemisesta.

Keitettäessä lihatuotteita ja luita suuressa vesimäärässä keittämisen aikana (liemet, keitot), osa sulaneesta rasvasta emulgoituu ja jakautuu koko liemeen pieninä palloina. Emulgoitu rasva antaa liemelle epämiellyttävän rasvaisen maun ja sameuden. Rasvan emulgoituminen tehostuu lisääntyvän hydrolyysin ja kiehumisintensiteetin myötä. Rasvan säännöllinen poistaminen liemen pinnalta vähentää sen emulgoitumisastetta.

Kuivissa kuumennusolosuhteissa, kuten paistamisessa, rasvojen oksidatiiviset muutokset ja polymerointiprosessit tulevat esiin. Saippuoitumisluvun kasvu osoittaa alhaisen molekyylipainon happojen kertymistä ja asetyyliluku osoittaa hydroksihappojen muodostumista.

Kuumennettaessa rasvan peroksidiarvo nousee ja akroleiinin pitoisuus rasvassa kasvaa merkittävästi. Rasvan väri tummuu, haju pahenee pääasiassa orgaanisten aineiden pyrogeneettisen hajoamisen värillisten tuotteiden siirtymisen seurauksena. Kun rasvaa käytetään pitkään paistamiseen, sulavuus heikkenee hapettumis- ja polymerointituotteiden kertymisen seurauksena. Rasvan kuumentaminen korkeisiin lämpötiloihin jopa tyhjiössä johtaa lievään jodiluvun laskuun ja sen viskositeetin nousuun.

Linoleeni- ja linolihapot hapetetaan, polymeroidaan ja syklisoidaan ensisijaisesti. Tässä tapauksessa kuusijäsenisten tyydyttymättömien syklisten yhdisteiden, hapettuneiden polymeerien ja muiden keholle haitallisten aineiden muodostuminen on mahdollista. Nämä prosessit tulevat havaittaviksi korkeissa kuumennuslämpötiloissa, joten paistamisen aikana rasvan lämpötila ei saa ylittää 170 ° C.

Liemen kuumentaminen 100 °C:ssa tunnin ajan estää rasvan härskistymisen. Tämä näyttää johtuvan antioksidanttien muodostumisesta.

Uutteiden vaihto

Lämpökäsittelyn aikana lihan uuttoaineissa tapahtuu merkittäviä muutoksia, joilla on ratkaiseva rooli kypsennetyn lihan oman aromin ja maun muodostumisessa. Vesiliukoisista aineista huolellisesti pesty liha on keittämisen jälkeen erittäin heikkohajuinen ja siitä saatu vesiuutte on keitetyn lihan makua ja tuoksua. Dialyysin jälkeen tämä uute melkein menettää keitetyn lihan hajun.

Muutoksia, jotka aiheuttavat tämän hajun, ei vielä täysin ymmärretä. Tiedetään kuitenkin, että glutamiinihapolla ja inosiinihapon hajoamistuotteilla on tässä tärkeä rooli. Glutamiinihappo ja sen natriumsuola antavat tuotteelle pieninäkin määrinä (0,03 %) läheisen lihan maun.

Kuumennettaessa inosiinihapon hajoaminen lisääntyy: 95 ° C:ssa 1 tunnin kuluttua noin 80% haposta hajoaa muodostaen pääasiassa hypoksantiinia. Tässä tapauksessa epäorgaanisen fosforin määrä kasvaa hieman fosforihapon muodostumisen seurauksena.

Kypsennyksen aikana myös muiden uuteaineiden pitoisuus muuttuu. Noin 1/3 karvasmakuisesta kreatiinista muuttuu kreatiniiniksi. Hajottaa noin 10-15 % koliinista. Labiilia sitoutunutta rikkiä sisältävien yhdisteiden hajoamisen seurauksena keitettyyn lihaan muodostuu rikkivetyä, jonka määrä riippuu lihan tyypistä ja kunnosta sekä kypsennysolosuhteista. Se kasvaa lämpötilan noustessa ja kuumennusajan pidentyessä. Keitetyssä naudanlihassa on vähemmän rikkivetyä kuin sianlihassa, ja rikkivetyä siinä on vähemmän kuin vasikanlihassa, pakasteliha sisältää enemmän kuin jäähdytetty liha. Rikkivedyn vapautuminen kohtalaisissa lämpötiloissa liittyy glutationin (glutamiinihapon glysiinin ja kystiinin muodostama tripeptidi) hajoamiseen, koska se tapahtuu, kun glutationirikki katoaa. Samanaikaisesti rikkivedyn vapautumisen kanssa glutamiinin ja glutationin hajoamisen seurauksena muodostuu glutamiinihappoa. Hapettavien aineiden (nitriitti, nitraatti) lisääminen vähentää rikkivedyn muodostumisnopeutta.

Kun lihaa keitetään liemeen, vapautuu aineita, jotka sisältävät karbonyyliryhmiä, joilla on erilaisia ​​aromeja. Liemestä löytyi asetaldehydiä, asetoiinia, diasetyyliä.

Nämä aineet syntyvät vapaiden aminohappojen vuorovaikutuksen reaktiosta pelkistävien sokereiden (mukaan lukien glukoosin) kanssa, mikä johtaa melanoidiinien muodostumiseen. Monimutkaisessa redox-reaktiossa karbonyyliyhdisteitä vapautuu sivutuotteina.

Kromatografisella menetelmällä vähärasvaista naudanlihaa keittämällä saadusta liemestä havaittiin matalamolekyylipainoisia rasvahappoja (muurahais-, etikka-, propioni-, voi-, isovoihappo), joilla on myös voimakas aromi.

Voidaan olettaa, että kypsennetyn lihan hajun spesifisyys liittyy lihaskudoksen lipidifraktion koostumukseen, koska erityyppisten vähärasvaisen lihan haju eroaa vähän.

Kysymys siitä, mitkä aineet antavat lihalle sen erityisen aromin ja maun lämpökäsittelyn jälkeen, ei ole vielä täysin ratkaistu. Lihan maun ja siinä olevien vapaiden puriinien, erityisesti hypoksantiinin, pitoisuus on kuitenkin kokeellisesti todistettu. Näiden aineiden määrä lihaskudoksessa on erilainen ja riippuu kudosten kuolemanjälkeisten muutosten kehittymisen syvyydestä. Ketovoihapolla on myös liemen tuoksu.

Vitamiinimuutokset

Eläintuotteiden lämpökäsittely kohtuullisissa lämpötiloissa (jopa 100 °C) vähentää joidenkin vitamiinien pitoisuutta kemiallisten muutosten vuoksi, mutta pääasiassa ympäristöön joutuvien häviöiden seurauksena. Lämpökäsittelymenetelmästä ja -olosuhteista riippuen liha menettää, %: tiamiinia 30 ... 60, pantoteenihappoa ja riboflaviinia 15 ... 30, nikotiinihappoa 10 ... 35, pyridoksiinia 30 ... 60, osa askorbiinia happoa.

Kypsennettäessä tuotteita kotelossa vitamiinien hävikki on jonkin verran pienempi. Joten höyrykypsennyksen aikana 25 ... 26% tiamiinista menetetään ja

10 ... 20% riboflaviinia ja vedessä keitettynä - 10% tiamiinia ja 14% riboflaviinia.

Siten eläintuotteiden lämpökäsittely, jopa kohtuullisissa lämpötiloissa, johtaa jonkin verran niiden vitamiiniarvon laskuun.

Kuumentaminen yli 100 °C:n lämpötiloissa aiheuttaa monien lihan sisältämien vitamiinien erilaisen tuhoutumisen.

Tuhoamisaste riippuu vitamiinien luonteesta, lämpötilasta ja kuumennuksen kestosta.

Myös askorbiinihappo (C-vitamiini) tuhoutuu ja mitä enemmän, sitä korkeampi lämpötila ja sitä pidempi kuumennus.

Rasvaliukoisista vitamiineista vähiten stabiili on D-vitamiini, joka alkaa hajota yli 100 °C:n lämpötiloissa. A-vitamiinin pitoisuus ilman happea muuttuu vähän, kun se kuumennetaan 130 °C:seen. E- ja K-vitamiinit kestävät lämpöä parhaiten.

Kuivakuumennus kosketuksissa ilman kanssa, esimerkiksi lihatuotteita paistaessa, aiheuttaa vieläkin voimakkaamman vitamiinien tuhoutumisen, erityisesti helposti hapettuvien (A-, E-, C-vitamiinit).

Lihan ja lihatuotteiden vedenpidätyskyvyn muutos lämpökäsittelyn aikana

Vesi on lihan luonnollinen osa, joka muodostaa pysyviä rakenteellisia järjestelmiä sen muiden osien kanssa. Vesisidoksen muoto ja lujuus näissä järjestelmissä vaikuttavat lihan ominaisuuksiin, mukaan lukien vedenpidätyskykyyn, sen muutoksen luonteen perusteella, josta voidaan arvioida lämpökäsittelyn aikana tapahtuvaa painohäviön muutosta ja tuotteen laatua. Tällä hetkellä lihan vedenpidätyskyvyllä tarkoitetaan voimaa, jolla proteiinit sekä muut lihan aineet ja rakennejärjestelmät pidättävät osan omasta vedestä tai pienellä määrällä lisättyä vettä, kun ne altistuvat ulkoiset voimat.

Lihan vedenpidätyskyvyn muutokseen sen lämpökäsittelyn aikana vaikuttavat monet tekijät: lämpötila, johon se kuumennetaan, siihen altistuksen kesto, väliaineen lämpötila, lämpökäsittelymenetelmä, kuumennusnopeus , jalostettujen raaka-aineiden pH-arvo, reologiset ominaisuudet, tuotteen kemiallinen koostumus, lisätyn ruokasuolan määrä, vesi, lihatyyppi, lihasten anatominen alkuperä, eläinten ikä jne.

Veden rakenne ja sen muutos lämmityksen aikana. Proteiinimakromolekyyliä ympäröi vesi, jota ei voida pitää neutraalina aineena, koska ainutlaatuisten ominaisuuksiensa ansiosta se toisaalta altistuu siihen liuenneiden proteiinimakromolekyylien vaikutukselle, toisaalta se vaikuttaa aktiivisesti proteiinin konformaatio. Tiedetään, että vesi toimii linkkinä proteiinimolekyylien välillä. Se muodostaa 70 ... 75% elävän solun massasta (protoplasmassa se sisältää noin 70 ... 80%, fibrilleissä - noin 70, sarkoplasmassa - 20, solunulkoisessa tilassa - 10%), Onko vesi se nestemäinen väliaine, jossa vaihdetaan ja kuljetetaan? aineet. Proteiinien ja muiden biopolymeerien tilarakenteen stabiloituminen tapahtuu suurelta osin niiden vuorovaikutuksen seurauksena veden kanssa.

Veden ainutlaatuiset ominaisuudet johtuvat sen kyvystä muodostaa neljä vetysidosta molekyylien välille ja yhdestä hydrofobisesta vuorovaikutuksesta, jonka seurauksena syntyy vahvoja molekyylien välisiä sidoksia, jotka johtavat assosiaatioiden muodostumiseen. Tässä tapauksessa kaksi vetysidosta sisältävät kaksi vesimolekyylin vetyatomia ja kaksi muuta - parittomia happielektroneja ja kaksi naapurimolekyylien vetyatomia, joten ne voivat samanaikaisesti toimia elektronin luovuttajana ja vastaanottajana vetysidosprosessissa. muodostus. Tässä tapauksessa yksi vuorovaikutuksessa olevista molekyyleistä saa ylimääräisen positiivisen varauksen, joka saa "happamat ominaisuudet" ja toinen - negatiivisen varauksen ja "perusominaisuudet". Tämän seurauksena vetysidokset voivat muodostaa vahvempia sidoksia muiden molekyylien kanssa. Siten vedessä olevat vetysidokset ovat luonteeltaan yhteistoiminnallisia, eli samanaikaisesti muodostuu tai katkeaa suuria sidosryhmiä.

Tällä hetkellä tutkijat ovat kehittäneet useita vesimalleja, jotka selittävät monia sen ominaisuuksia ja poikkeavuuksia. Yleisin malli perustuu jäärungon säilytykseen vedessä ja tyhjien tilojen täyttämiseen vapailla dipoleilla. Tiivis järjestys vedessä voidaan luonnehtia lämpöliikkeen kuluttamana jään rakenteena. Lämpötilan noustessa täyttyneiden tyhjien tilojen osuus kasvaa.

Röntgendiffraktioanalyysin tulokset osoittavat, että vedessä 25 °C:ssa puolet rakenteen kaikista onteloista on täytetty ja että rungon vääristyminen johtaa molekyylien välisten etäisyyksien rikkomiseen. Vettä tulee yllä olevien käsitteiden mukaan pitää löysänä jäämäisenä kehyksenä, johon sulautuvat tiiviimmän, mutta suuntautuneen rakenteen omaavat alueet.

Toinen viime vuosina laajalle levinnyt malli on "fluid cluster" -malli. Se perustuu yhteistyövaikutukseen perustuvan vetysidosten muodostumisen teoriaan. Tämän käsitteen mukaan jäähilassa osittain kovalenttinen vetysidos käyttää rakentamiseensa dipolin oman energian lisäksi energiaa, jota vierekkäiset dipolit siirtävät jäähilan yksinäisten elektronien siirtymisen seurauksena. yhden molekyylin happiatomin viereisen molekyylin vetyatomin vapaalle kiertoradalle. Prosessiin liittyy varauksen halkeaminen, jonka seurauksena käy ilmi, että yksi vuorovaikutuksessa olevista vesimolekyyleistä happamoituu, kun taas toinen saa emäksisiä ominaisuuksia. Viime kädessä tämä johtaa siihen, että vetysidoksia ei muodostu eivätkä hajoa yksittäin: katkeaminen tai sellaisen muodostuminen indusoi vastaavan prosessin viereisissä vetysidoksissa.

On huomattava, että useimmat tutkijat yhdistävät vedensitomiskyvyn heikkenemisen ja kosteushäviön lihan kuumentamisen aikana vain proteiinin konformaatiorakenteen muutokseen. Lihan proteiinimakromolekyyli on aina veden ympäröimä. Ei-polaaristen aineiden liuokset ovat rakenteellisia aineita suhteessa veteen. Ei-polaarisen hiilen läsnäolo siinä edistää hydrofobisen vuorovaikutuksen syntymistä. Tämän perusteella voidaan olettaa, että vesi määrää suurelta osin makromolekyylien konformaation. Tämä veden ominaisuus johtuu kuitenkin suoraan rakenteesta, joka puolestaan ​​voi muuttua eri tekijöiden, erityisesti lämpötilan, vaikutuksesta.

On olemassa neljä ominaista lämpötilaa (15, 30, 45, 60 ° С), joissa veden tilassa tapahtuu jyrkkiä muutoksia. Uskotaan, että vedessä tapahtuu kvalitatiivisia rakenteellisia muutoksia ilmoitetuissa lämpötiloissa.

Tutkimukset kosteuspitoisuuden laskun riippuvuudesta jauhelihanäytteen lämpötilasta ja pH:sta osoittivat, että kosteuden erottuminen alkaa jo 35 °C:n lämpötilassa. Kuitenkin alkaen lämpötiloista 45 ... 50 ° C, kosteutta vapautuu voimakkaammin. Tämä selittyy toisaalta veden rakenteen muutoksella ilmoitetuissa lämpötiloissa ja toisaalta proteiinin makromolekyylin konformaatiolla, jonka aiheuttaa molekyylinsisäisten ja molekyylien välisten vetysidosten kompleksi ja hydrofobinen. vuorovaikutuksia.

Koska kuumentamiseen liittyy vesirakenteiden tuhoutuminen (vetysidokset ja hydrofobiset vuorovaikutukset), protofibrillien väliin vaikuttavat sekundaariset Vander-Waals-voimat vetävät proteiinimolekyylin kompaktimpaan muotoon, eli tapahtuu erillisten proteiinien polymeroitumista ja niiden molekyylipainon kasvua. . Samaan aikaan lämpötilan noustessa veden kosketus hiilivedyn kanssa johtaa siihen, että vesi-vesi-vuorovaikutus korvautuu energian kannalta vähemmän edullisella hiili-vesi-vuorovaikutuksella, proteiinirakenne tiivistyy, mikä aiheuttaa merkittävää kosteuden vapautumista liemen muodossa.

Vesiliitoksen muodot hajautettujen järjestelmien kanssa. Tiedetään, että liha ja siitä valmistetut puolivalmisteet, jauheliha ja muut tuotteet ovat monimutkaisia ​​hajallaan olevia järjestelmiä. Niiden ominaisuudet riippuvat dispergoituneen faasin ja dispersioväliaineen (veden) tilavuussuhteesta, niiden välisen sidoksen luonteesta ja vahvuudesta sekä yksittäisten hiukkasten välillä.

Vesisidoksen muodot dispergoiduissa järjestelmissä luokitellaan P.A.Rebinderin mukaan seuraavasti: kemiallinen, fysikaalis-kemiallinen, fysikaalis-mekaaninen.

Kemiallinen sidos sisältää ionisen ja molekyylisen sidoksen, joille on ominaista sidos tiukasti molekyylisuhteissa. Kemiallisesti sidottu - hydraatiovesi - on tiukasti sidottu, sen määrä on 6 ... 10 % kuiva-aineen painosta.

Fysikaalis-kemialliset sidokset sisältävät adsorptio- ja osmoottiset sidokset, jotka suoritetaan useissa ei tiukasti määritellyissä suhteissa.

Fyysiset ja mekaaniset liitännät sisältävät: mikro- (r< 10 - 7 м) и макрокапиллярах (r >10 -7 m), rakenteellinen ja kostutus. Veden pidättäminen fysikaalisilla ja mekaanisilla sidoksilla tapahtuu määrittelemättömissä suhteissa.

Ioninen, erittäin vahva sidos voidaan rikkoa kemiallisella vuorovaikutuksella tai kalsinaatiolla. Molekyylisidos on myös vahva ja se voi katketa, kun liha kuumennetaan yli 150 °C:seen.

Ilmeisesti fysikaalis-kemiallinen ja fysikaalis-mekaanisesti sidottu vesi vaikuttaa eniten tuotteen laatuun ja sen lämpökäsittelyn massahäviöön. P. A. Rebinderin viestintämuotojen luokittelua käyttäen lihaan liittyvä vesi jaetaan neljään päätyyppiin.

Ensimmäinen (kerros a) on hydraatiovesi, joka on sähköstaattisesti sidottu proteiinien polaarisiin ryhmiin vesidipolien positiivisten tai negatiivisten varausten avulla. Toinen (kerros b) liittyy proteiineihin vesidipolien (dipoli-dipoli) vetovoiman kautta. Kolmas (kerros c) on kapillaarisidosta ja adsorboitua vettä. Neljäs (kerros d) on kostutusvesi.

Vesi-proteiinisitoutumismuotoja on kolme: hydraatio, immobilisoitu ja vapaa vesi.

Nesteytysvesi muodostaa noin 10 % kaikesta lihassa olevasta vedestä, joka on adsorboitu proteiiniin. Molekyylien kaksisuuntaisen luonteen vuoksi se kiinnittyy ioneihin ja muihin polaarisiin ryhmiin, sillä on muuttuneet fysikaaliset parametrit, se ei altistu fysiologisille vaikutuksille eikä vaikuta vedenpidätyskyvyn vaihteluihin.

Immobilisoitu (sidottu) vesi Lihasproteiinien kalvojen ja kuitujen verkosto sekä vetyvarauksen kantajien adheesiot pitävät tiukasti kiinni. Tämä osa vedestä puristetaan ulos suurilla vaikeuksilla, eikä se valu ulos lihasta.

Vapaa vesi sijaitsee kennojen välissä, on hyvin "löyhästi" sidottu ja valuu helposti ulos kuumennettaessa. Tämä aiheuttaa toisaalta massahäviön haihtumisesta lihan pakastamisen ja kylmäsäilytyksen aikana sekä mehun vuotamisesta sulatuksen aikana, toisaalta se edistää lihatuotteiden kuivumista.

Lihasproteiinien tilasta riippuen immobilisoidun ja vapaan veden suhde muuttuu, ja molempia tyyppejä tulee tarkastella kokonaisuutena: jos immobilisoidun veden määrä kasvaa, vapaa vesi vähenee ja vedenpidätyskyky kasvaa; kun immobilisoidun veden määrä vähenee, vapaan veden pitoisuus kasvaa ja vedenpidätyskyky pienenee.

Lihavalmisteiden veden sidoslujuuden arvioimiseksi AA Sokolov ehdotti seuraavaa dynaamista kaaviota: lihan sisältämä vesi jaetaan lujasti sidottuun ja heikosti sitoutuneeseen sekä heikosti sitoutuneeseen - hyödylliseen (joka jää tuotteeseen lämpökäsittelyn jälkeen) ja ylimääräinen.

Tässä tapauksessa vahvasti sidottu vesi sisältää adsorptioveden, jonka molekyylivoimakenttä pidättelee dispergoituneiden hiukkasten rajapinnalla - misellit ympäristön kanssa ja proteiinimolekyylien hydrofiiliset keskustat sekä mikrokapillaarien kosteus, jossa on r.< 10 -7 м и механически удерживаемая.

Heikosti sitoutunutta vettä tarvitaan haluttujen ominaisuuksien ja tuotteen saannon aikaansaamiseksi. Heikosti sitoutunut ylimääräinen vesi erottuu pääasiassa lihatuotteiden lämpökäsittelyn aikana. Jauhetun lihan kosteuspitoisuuden lisääminen lisäämällä löyhästi sidotun ylimääräisen veden osuutta johtaa sen merkittävään erottumiseen tuotteen kuumennusprosessissa ja sen seurauksena valmiiden tuotteiden laadun heikkenemiseen.

Ionisidoksen uskotaan olevan erityisen tärkeä lihan vedenpidätyskyvyn lisäämiseksi. Koska jotkin aminohapot sisältävät kaksi karboksyyli- ja kaksi aminoryhmää, peptidisidoksella estettyjen ryhmien lisäksi on happamia ja emäksisiä ryhmiä, jotka muodostavat anioneja ja kationeja. Molekyylissä nimettyjen aminohappojen lisäksi sisältää myös muita funktionaalisia ryhmiä, esimerkiksi hydroksyyli (-OH) ja sulfhydryyli (-SH). Ne ovat luonteeltaan polaarisia ja voivat siksi myös pidättää vettä.

Riippuen siitä, ovatko vierekkäisten ionien varaukset samannimisiä vai vastakkaisia, ne vetäytyvät tai hylkivät toisiaan. Tiedetään, että varausten määrä isoelektrisessä pisteessä (pH ~ 5,0) on minimaalinen. Proteiinien isoelektrisessä tilassa kuumennetulle lihalle on ominaista maksimaalinen liemen erottuminen ja minimaalinen vedenpidätyskyky.

Jauhetun lihan pH:n vaikutus. Veden rakenteen muutosten, lihasproteiinien denaturaatiomuutosten ja kollageenin hajoamisen lisäksi raaka-aineen pH:lla on merkittävä vaikutus vedenpidätyskyvyn muutokseen.

Lihan kuumentamisen aikana tapahtuvaan pH:n muutokseen vaikuttavat enemmän raaka-aineen pH ja näytteen lämpötila kuin lämmitysaineen lämpötila. Huolimatta siitä, että jälkimmäisen noustessa pH:n nousu kasvaa (lisäyksen suuruus riippuu alkuperäisen jauhelihan pH:sta), sen vedenpidätyskyky pienenee, koska säikeisten proteiinien isoelektrinen piste siirtyy korkeampaan pH-arvoon. arvot rinnakkain.

Siipikarjanlihasta ja muista eläimenosista valmistettujen liha- ja luuliemien koostumus. Lihasta ja lihatuotteista valmistettujen liemien laadullinen koostumus on sama, se sisältää uute- ja kivennäisaineita, proteiineja, lipidejä, vitamiineja. Proteiineja edustaa pääasiassa glutiini, joka muodostuu kollageenin tuhoutumisen seurauksena kostean lämmityksen olosuhteissa. Lihaskuituproteiinit siirtyvät liemeen määrinä, jotka eivät ylitä 0,2 % raa'an lihan massasta. Emulgoitunutta rasvaa löytyy liemistä, jotka on valmistettu rasvaisesta lihasta (rinta, pistely), rasvaisesta siipikarjasta (ankka, hanhet), kielistä; sen määrä ei ylitä 0,8 % raa'an lihan massasta. Siten liha- ja luuliemien pääasialliset vesiliukoiset komponentit ovat uuteaineet, kivennäisaineet ja glutiini. Näiden ainesosien määrällinen pitoisuus liemessä riippuu ruoanlaitossa käytetyn raakalihan tyypistä.

Kuten jo todettiin, uutto-, mineraali- ja muut pienimolekyyliset vesiliukoiset aineet sekä vitamiinit keskittyvät lihassäikeiden sarkoplasmaan. Tästä seuraa, että 1. ja 2. luokan naudanlihasta keitetyt liemet sisältävät enemmän uutto- ja kivennäisaineita verrattuna 3. luokan naudanlihasta keitettyihin liemiin, jotka sisältävät jopa 20 % sidekudosta.

Lihaliemien muodostumismekanismi liittyy lihas- ja sidekudosproteiinien lämpödenaturoitumiseen. Lihasproteiinit koaguloituvat denaturoituessaan ja luovuttavat osan kosteudesta (noin 50 %) ympäröivään tilaan, joka poistuessaan lihaskuiduista kuljettaa mukanaan osan uute- ja mineraaliaineista. Tämä konsentroitu liuos tulee lihaksenväliseen tilaan, mutta ei pysy siinä lihasten sidekudoskerrosten lämpömuodonmuutoksen vuoksi. Lihanpaloja puristetaan kaikkiin suuntiin, minkä seurauksena proteiinien puristama neste yhdessä siihen liuenneiden uute- ja mineraaliaineiden kanssa syrjäytetään ympäröivään veteen muodostaen liemen. Tietty rooli liemen muodostumisessa on vesiliukoisten aineiden diffuusiolla lihasta ympäröivään veteen kypsennyksen aikana. Diffuusiomahdollisuus syntyy lihaproteiinien denaturoitumisen seurauksena, mukaan lukien lihassäikeiden ja sidekudoskerrosten sarkolemmat. Diffuusiota liikkeelle paneva voima on lihan ja liemen liukoisten aineiden pitoisuuksien ero. Liukoisten aineiden siirtymistä lihasta liemeen diffuusion seurauksena voidaan tehostaa kahdella tavalla: lisäämällä hydromoduulia (veden suhdetta lihaan) ja pienemmällä lihapalalla, jonka seurauksena kosketuspinta liha ja vesi lisääntyvät.

Keittolihan upottaminen kylmään tai kuumaan veteen ei vaikuta lihasta liemeen siirtyvien liukoisten aineiden määrään.

Keitettäessä luutonta naudanlihaa suurissa paloissa (1 ... 2 kg), noin 2% liukoisia aineita lihamassasta siirtyy veteen, mukaan lukien 1,5% orgaanista ja 0,5% mineraalia. Kun kieliä keitetään, noin 1,5 % liukoisista aineista raaka-aineiden massasta siirtyy liemeen, joista noin 30 % on mineraaleja.

Keitettäessä kanoja kokonaisina ruhoina, 1,65% liukoisista aineista niiden massasta, mukaan lukien mineraali - 0,25%, uute - 0,68%, kulkeutuu veteen.

Kun luulientä keitetään 3 tunnin ajan, 2-2,5 % liukoisista aineista luiden massasta siirtyy veteen.

Jos lihaliemen kuivajäämä otetaan 100 %:ksi, se jakautuu seuraavasti: 49 % - uutteet, 25 - kivennäisaineet, 24 - proteiinit (pääasiassa glutiini), 2 % - emulgoitu rasva. Luuliemessä kuiva jäännös jakautuu seuraavasti: 4% - uutteet, 6 - kivennäisaineet, 77,6 - glutiini, 12,4% - emulgoitu rasva. Luuliemen omituinen koostumus selittyy luussa olevien uuttoaineiden alhaisella pitoisuudella, mineraaliaineiden läsnäololla liukenemattomien fosfaattien ja kalsiumkarbonaattien muodossa.

Tämän tavoitteen saavuttamiseksi veri ja muotoiltuja elementtejä lämmitetään - koaguloidaan.

Lämmitysprosessissa veren ja verituotteiden sisältämien proteiinien ominaisuudet muuttuvat. Tyypillisimmät ja perusmuutokset kuumentamisen aikana ovat liukoisten proteiiniaineiden lämpödenaturoituminen. Denaturaatioprosessissa tapahtuu muutos proteiinimolekyylin rakenteessa, mikä johtaa havaittaviin ominaisuuksien muutoksiin koostumusta häiritsemättä. Globulaariset proteiinit avaavat laskostuneet polypeptidiketjut muodostaen molekyylipalloja. Rakenteen uudelleenjärjestyminen johtuu joidenkin molekyylin sisäisten sidosten katkeamisesta proteiinimolekyylissä kuumennettaessa.

Denaturoitu proteiini eroaa luonnollisesta proteiinista monien ominaisuuksien ja ominaisuuksien osalta. Lämpötila, jossa denaturaatio tapahtuu, on erilainen eri proteiineille, mutta on vakio tietylle proteiinille. Siten veren albumiini denaturoituu lämpötilassa 67 ° C, globuliinit - 69-75, fibrinogeeni - 56, hemoglobiini - noin 70 ° C. Siten veren proteiinien tärkeimmät denaturaatiomuutokset valmistuvat noin 70 ° C: n lämpötilassa. Neutraalit alkalimetallisuolat, kuten pöytäsuola, lisäävät proteiinien vastustuskykyä lämpödenaturaatiolle. Myös 7-12 hiiliatomia sisältävät sokerit ja rasvahappojen anionit ovat erittäin suojaavia. Tällaisten aineiden kykyä lisätä proteiinien vastustuskykyä denaturaatiolle voidaan käyttää veren ja sen plasman konsentraatiossa haihduttamalla korkeammissa lämpötiloissa.

Proteiinien denaturaatioprosessin tunnusomaisia ​​merkkejä ovat proteiinien vesiliukoisuuden menetys, biologisesti aktiivisten proteiinien, erityisesti entsyymien, biologisten ominaisuuksien menetys, parempi sulavuus ruoansulatuskanavan entsyymien vaikutuksen alaisena ja kyky kiteytyä.

Denaturaation seurauksena polypeptidiketjujen välille voi syntyä kaoottisia sidoksia sekä molekyylin sisällä että eri proteiinien molekyylien välillä. Tällaisten muutosten seurauksena proteiinit menettävät hydrofiilisyyden, tapahtuu niiden aggregoitumista ja hyytymistä. Tämä muodostaa liukenemattoman hyytymän. Koagulin lisäkuumenemiseen liittyy sen tiivistyminen, jolloin osa nesteestä vapautuu. Veren proteiinien hyytymistä lämpökäsittelyn aikana tapahtuu aina ja se kiihtyy lämpötilan noustessa.

Proteiinien kuivakuumennuksen (ilman vettä) olosuhteissa korkeissa lämpötiloissa tapahtuu pyrogeeninen prosessi, joka johtaa tummien hajoamistuotteiden tuotantoon. Näiden muutosten seurauksena laitteiston pintaan muodostuu kuori, joka heikentää lämmön ja massan siirtoa lämmönsiirtoaineen (höyryn) ja prosessoidun raaka-aineen välillä. Siksi prosessin kesto pitenee ja lämpöä ja sähköä kulutetaan lisää.

Proteiinien pyrogeeninen hajoaminen voidaan välttää kuivaamalla koagulaatiota tai verta lyhytaikaisesti korkeissa lämpötiloissa. Lämmön ja massan siirron parantamiseksi eräkuivareissa, veren tai verivalmisteiden ohella, niihin ladataan pieni määrä luuta, joka poistaa raaka-aineiden kuoren laitteen sisäpinnalta käsittelyn aikana.

Veren ja verituotteiden lämpökäsittelyyn liittyy myös vesiliukoisten vitamiinien häviämistä. Vähiten stabiileja ovat C-, D-, B-vitamiinit, nikotiini- ja pantoteenihapot.

Havaittiin, että kypsennyksen aikana tiamiinin (B 1 -vitamiini) hävikki on 50 % ja riboflaviinin (B 2 -vitamiini) 35 %.

Veren hyytymistä varten proteiinin koagulaation loppuunsaattamiseksi riittää sen lämmittäminen 80 ° C:n lämpötilaan. Käytännössä lämpötila nostetaan 80-90 °C:seen. Samaan aikaan huomattava määrä veren sisältämiä mikro-organismeja kuolee. Hyytymisprosessi katsotaan päättyneeksi, kun veri saa tasaisen ruskean tai ruskehtavan punaisen värin.

Proteiinin koagulointi voidaan suorittaa elävällä tai kuurolla höyryllä. Usein käytetään livehöyryä, johon käytetään avoimia metalliastioita, joihin on liitetty höyrylinja, joka päättyy rei'itettyyn kierukkaan. Tällä menetelmällä koagulaatio puretaan manuaalisesti.

Koagulointi puhallussäiliöissä mahdollistaa koaguloinnin, kuljetuksen ja kosteuden osittaisen erottelun yhdistämisen yhdessä laitteessa. Prosessi suoritetaan seuraavasti. Kun veri on ladattu säiliöön, siihen päästään kuumaa höyryä (alemman kierukan kautta), kunnes poistoputkesta alkaa tulla höyryä (noin 15 minuutin kuluttua). Koaguloinnin lopussa höyryn pääsy pysäytetään ja massan annetaan asettua 5 minuuttia, minkä jälkeen laskeutuneesta nesteestä otetaan näyte. Jos se on väriltään ruskea ja se ei samene kuumennettaessa 100 °C:n lämpötilaan, se tarkoittaa, että laskeutumisprosessi on ohi. Muussa tapauksessa jätä massa puhallussäiliöön vielä 10-15 minuutiksi. Laskeutunut neste tyhjennetään laitteen pohjassa olevan tyhjennysputken kautta ja pakoputken sulkemisen jälkeen puhaltimen säiliöön johdetaan höyryä sen yläosassa olevan höyrylinjan kautta. Tässä tapauksessa koaguloitunut veri siirretään putkilinjaa pitkin tyhjiökattilaan tai kuivaimeen 2-3 minuutissa.

Kun verta koaguloidaan kuurolla höyryllä, lämmitysprosessi etenee epätasaisesti ja pitkään ja lämmityspinnalle muodostuu koaguloituneiden proteiinien kerros, joka heikentää lämmönsiirtoa ja vaikeuttaa lämmityspinnan puhdistamista.

Tehokkaampi koagulaatio saavutetaan käytettäessä jatkuvatoimisia ruuvi- ja ruiskuliittimiä.

Ruuvityyppinen jatkuva koalesaattori on ulkopuolelta eristetty yksiseinäinen metalliastia, jossa on pallomainen pohja. Siihen on asennettu kaira. Coalescer on varustettu tiukasti suljetulla kannella, jossa on latausluukku (kaulan halkaisija 200 mm) ja ajoittain avautuvalla syöttölaitteella, joka varmistaa tasaisen pakkoverenkierron laitteen työskentelyosaan ja estää höyryn menetyksen ilmakehään. Pyöriminen välittyy kairalle hammaspyörän kautta. Syöttölaitetta ajetaan ruuvin akselilta (pyörimistaajuus 0,2 s -1) vetopyörän, ketjukäytön ja ketjupyörän kautta.

Koalessorin päätyosassa, lastausluukun lähellä, on höyryventtiili ja rei'itetty putki, jonka kautta laitteeseen johdetaan höyryä vähintään 0,2 MPa:n paineella. Tyhjennysluukku sijaitsee laitteen vastakkaisessa päässä.

Veren koagulaatio suoritetaan seuraavasti. Kokoveri (hyytymien kanssa) keräyssäiliöstä tulee laitteeseen painovoiman avulla veriputken kautta, jonka halkaisija on 38-50 mm, kohtaamalla elävän höyryn, se kuumennetaan lämpötilaan 90-95 ° C 15 s. Höyryn ja veren samanaikaisella syötöllä luodaan olosuhteet niiden jatkuvalle virtaukselle ja intensiiviselle sekoitukselle, mikä eliminoi ylikuumenemisen ja estää suurten kokkarien muodostumisen. Kaira siirtää koagulin laitteen vastakkaiseen päähän, josta se poistuu halkaisijaltaan 360 mm:n luukun kautta. Ruuvin nopeudella 0,1 s -1 koagulumia puretaan 1,5 minuutin kuluttua siitä, kun veri on mennyt laitteeseen. Koagulaattoriruuvi puristaa ulos osan 0,3 % proteiinia sisältävästä nesteestä. Kokoveren koagulaattorin kapasiteetti on 120 kg/h. Sitä voidaan säätää lastausluukun edessä olevaan verilinjaan asennetulla tulppaventtiilillä. 3-4 tunnin käytön jälkeen laite puhdistetaan ruuviin tarttuneesta verestä. Tee tämä avaamalla laitteen kansi ja huuhtele letkulla ruuvi ja pyörivä kuuman veden syöttölaite.

Alfa Lavalin (Ruotsi) valmistama ruiskutustyyppinen koagulaattori on lieriömäinen säiliö, jonka sisällä on sekoitin, joka on varustettu höyrysuuttimella ja säleikkökammiolla. Haaraputken läpi virtaava veri hajoaa intensiivisesti ohuiksi virroiksi höyryn vaikutuksesta. Se koaguloituu, kulkee kuristusventtiilin läpi ja haaraputken kautta menee poistoputkeen, joka ohjaa sen jatkokäsittelyyn. Kaasuvivun läsnäolo vauhtipyörällä säädetyssä koalescerissä antaa sinun asettaa asennuksen vaaditun suorituskyvyn, massan (veren ja höyryn) sekoitusasteen sekä paineen poistoputkessa. Tämän suunnittelun etuna on kyky säädellä veren hyytymisprosessia. Veren tarttuminen kuristusventtiiliin on kuitenkin mahdollista, kun höyry-verivirta käännetään sekoittimesta ruiskutusputkeen.

Ulan-Uden lihapakkaamolla on kehitetty ja käytössä on veren hyytymiseen tarkoitettu laitteisto, joka koostuu suorakaiteen muotoisesta metallirungosta, jossa on pallomainen pohja ja ruuvi, jolla veri sekoittuu hyytymisen ja hyytymän purkamisen aikana. Kotelon kanteen on asennettu säännöllisin väliajoin avautuvalla syöttölaitteella varustettu lastausluukku, joka varmistaa tasaisen verenkierron ja estää höyryn häviämisen ilmakehään. Rungon molemmilla puolilla on kolme liitintä höyryn syöttämiseksi paineessa 0,2-0,3 MPa. Koalescerin vastakkaisen pään pohjassa on tyhjennysluukku. Veren valumisen estämiseksi koagulaattori asennetaan kaltevaan syöttölaitteeseen päin. Kairaa käyttää sähkömoottori vaihteiston ja ketjukäytön kautta. Syöttöakselia pyöritetään ruuvin akselista ketjun hammaspyörien kautta. Kaikki yhdistäjän pyörivät osat on suojattava.

Veren koagulaatio suoritetaan seuraavasti. Virtaamalla painovoiman avulla syöttölaitteen läpi koalessoriin ja kohtaamalla elävän höyryvirran, veri lämpenee 90-95 °C:n lämpötilaan, koaguloituu, sekoittuu ruuvilla ja siirtyy purkuluukuun.

Kuvatun mallin asennuksen käyttö varmistaa prosessin jatkuvuuden, täydellisemmän ja tasaisemman veren hyytymisen.

Todellinen höyrynkulutus hyytymisprosessissa on 12-13 kg / 100 kg verta. Kokoverta koaguloitaessa 80 %:n kosteuspitoisuuden omaavaa koagulaatiota on 80 % ja fibriiniä koaguloitaessa 75 % raaka-aineesta. Koaguloidun kosteuspitoisuus riippuu koagulointimenetelmästä, mutta pysyy melko korkeana - 86-87,5% elävää höyryä käytettäessä ja 76-81% kuurolla höyryllä koaguloitaessa.

Kosteuden alustava poistaminen koagulaatiosta ennen sen kuivaamista on tärkeää, koska se vähentää lämmönkulutusta.

Veren hyytymisen dehydraatiossa tehokkaimmiksi osoittautuivat sedimentaatiosentrifugit, joiden toiminnot ovat seuraavat. Kuormitetun massan kiinteät hiukkaset, joiden tiheys on suurempi kuin nestefaasilla, kerrostuvat keskipakovoiman vaikutuksesta roottorin sivuseinille muodostaen rengasmaisen kerroksen lähempänä pyörimisakselia. Jatkuvassa sentrifugissa koaguloinnin lataaminen sekä erottuneiden komponenttien poistaminen tapahtuu käytön aikana.

Yleisimpiä veren hyytymisen kuivaamiseen ovat laskeutustyyppiset jatkuvatoimiset ruuvisentrifugit.

Jatkuva sentrifugi OGSH-321K-01 koostuu rungosta, roottorista, jonka sisään on sijoitettu planeettavaihteella varustettu ruuvi, joka pyörii suoraan roottorista (jälkimmäisen tapit ovat kahdessa tuessa). Sentrifugin pääyksikkö on sylinterimäinen roottori, joka sijaitsee vaakasuorassa kahdella tukilaakerilla (oikealla ja vasemmalla). Päästä roottori on suljettu nivelillä-kansiilla, joilla se lepää laakereiden varassa.

Roottoria käyttää sähkömoottori suojatulla kiilahihnakäytöllä. Roottorin sisällä on ruuvi, joka on suunniteltu kuljettamaan koagulaatiota roottorin poistoportteihin. Pyöriminen välittyy erityisen planeettavaihteiston kautta, joka varmistaa ruuvin pyörimisen yhteen suuntaan roottorin kanssa, mutta tietyllä viiveellä. Ruuvin ja roottorin pyörimistaajuuden ero luo olosuhteet sedimentin pakkoliikkeelle roottorin sisäpintaa pitkin. Roottorin ja kairan onttojen tappien läpi kulkee syöttöputki, jonka kautta koaguloitunut veri syötetään ruuvirummun sisäonteloon, josta se heitetään ikkunoiden läpi roottorin sisäonteloon.

Koottu roottori koostuu kolmesta pääosasta: vasemmasta ja oikeasta tapista sekä ontosta sylinterimäisestä rummusta. Se pyörii kahdella tukilaakerilla. Roottorin tapit toimivat samalla pohjana, joka peittää rummun päästä. Oikean akselin päätypinnassa on tyhjennysikkunat, jotka ovat päällekkäin tyhjennyspuolilevyillä. Erotusvesi tyhjennetään merkittyjen reikien kautta. Vasemman roottorin akselin päätypinnassa on ikkunat puristetun saostuman purkamista varten.

Ruuvi on yksi sentrifugin pääkomponenteista. Se on tarkoitettu koaguloiman kuljetukseen ja koostuu ontosta lieriömäisestä rummusta, jonka ulkopinnalle on hitsattu kierrekierroksia. Onton rummun sisään tehdään väliseinät, jotka muodostavat kolme kammiota massan vastaanottamiseksi. Kammioissa on kahdeksan tyhjennysikkunaa. Kierukkarummun päihin on kiinnitetty tapit, jotka muodostavat ruuvin tukitapit. Kairan vasen tappi on varustettu uriilla, jotka on kytketty planeettavaihteiston toisen vaiheen kannakkeeseen. Kaira on tuettu tapeilla laakereissa, jotka on asennettu roottorin niveliin. Oikeanpuoleiseen roottorin akseliin on asennettu syväurainen kuulalaakeri, joka ottaa kierteestä aksiaaliset kuormat, jotka syntyvät kuljetettaessa ruuvipuristettua koagulaatiota poistoaukoille.

Planeettavaihteisto on suunniteltu välittämään roottorin pyöriminen kairaan. Vaihteisto koostuu valetusta sylinteristä, jonka päistä on pultattu kannet. Oikea kansi on kiinnitetty laippaan, joka on asennettu vasemman roottorin akseliin. Vaihteiston kannessa roottorin puolella on kumikalvot, jotka estävät öljyn vuotamisen vaihteistosta ja pölyn ja lian pääsyn siihen.

Vaihteiston koteloon on asennettu kaksi vaihdevannetta, joissa on ensimmäisen ja toisen vaihdevaiheen sisäinen vaihteisto. Ne on asennettu laakereihin. Ensimmäisen vaiheen kannattimeen on asennettu kaksi satelliittia ja toisen vaiheen kannattimeen kolme satelliittia, jotka kytkeytyvät samanaikaisesti vanteiden ja keskivaihteiden kanssa.

Kotelo toimii suojana vieraiden esineiden pääsyltä roottorin pyöriviin osiin. Lisäksi se estää nestefraktion tunkeutumisen puristettujen tuotteiden kammioon. Kotelon sisäosassa on vasen ja oikea kammio. Ulospuristettu kiinteä jae (koagulaatio) tulee vasempaan kammioon ja nestefraktio (vesi) oikeaan kammioon.

Sentrifugiroottori on tuettu kahdella tuella, joista kukin koostuu kotelosta, kannesta, kahdesta sivusuojuksesta ja syväurakuulalaakerista. Vaihteiston suojamekanismi suojaa vaihteistoa ja sentrifugiruuvia ylikuormitukselta ja rikkoutumiselta. Suojamekanismin runkoon on asennettu jousi, joka vaimentaa voimat sentrifugin toiminnan aikana.

Välittömän merkittävän ruuvin ylikuormituksen tai kiilan sattuessa vipu kaataa nokkavivun ja jälkimmäiseen kiinnitetty levy painaa suojamekanismin runkoon asennetun ja sentrifugin kanssa lukitun mikrokytkimen painiketta. moottori. Tässä tapauksessa sähkömoottori sammutetaan ja äänimerkki kytketään päälle. Planeettavaihteisto on suojattu kannella.

Koaguloidun veren dehydraatioprosessi sentrifugissa etenee seuraavasti. Koaguloitunut veri, jonka lämpötila on 80-90 °C, virtaa 9,5-14,2 kPa:n paineessa syöttöputken läpi kartiomaisen rummun sisäonteloon, jossa keskipakoisvoimien vaikutuksesta koaguloiman kiinteä osa erotetaan. nesteestä (vedestä). Koagulaatti kerrostetaan pyörivän roottorin seinille ja kuljetetaan sitten ruuvilla tyhjennysikkunoihin, jolloin kuivausvyöhykkeellä kosteus poistetaan koagulaatiosta. Neste, jonka lämpötila on 70-72 °C, ryntää kohti roottorin leveää sivua ja oikeanpuoleisessa nivelessä olevien tyhjennysikkunoiden kautta heitetään kotelon vastaanottoosastoon, josta se putoaa alas oman massansa vaikutuksesta. . Kiinteän jakeen erottaminen nesteestä, saosteen purkaminen ja sentraatin tyhjennys tapahtuvat jatkuvasti. Koaguloidun massan kulkemisen ja fraktioiksi erottelun kesto sentrifugin roottorin läpi on 15 s. Kun koaguloitunut veri pumpataan sentrifugiin, ylipaine ei saa ylittää 0,095 MPa.

Koaguloidun veriputken syöttöputken halkaisijan tulee olla 50,8 mm, kun se tulee sisään painovoiman vaikutuksesta, ja 38,1 mm pumpattaessa. Sentrifugin lähelle sijoitetaan säätöventtiili ja painemittarilla varustettu sulku- ja ilmausventtiili. Järjestelmän ohjausventtiilin taakse on kytketty painejohto, jonka kautta syötetään vettä rummun pesuun ja täyttöön ennen käynnistystä.

Jos koaguloitunut veri sisältää suuren määrän kiinteitä hiukkasia, on suositeltavaa syöttää kuumaa vettä sentrifugiin heti sentrifugin käynnistämisen jälkeen ennen kuin se tulee sentrifugiin. Rummun puhdistamiseksi työn lopussa riittää, että huuhtelet sen puhtaalla vedellä sammuttamatta sähkömoottoria.

Sentrifugin käynnistys suoritetaan seuraavasti. Ennen kuin aloitat, varmista, että vaihteisto ja laakerit on voideltu. Sitten lyhyeksi ajaksi sähkömoottori käynnistetään ja sen aktivoinnin oikeellisuus tarkistetaan - roottorin pyörimisen tulee olla myötäpäivään, kun sitä tarkastellaan koaguloituneen verenkierron puolelta. Kun sentrifugi saavuttaa asetetun nopeuden, syötetään koaguloitunutta verta.

Sentrifugin käytön aikana on tarpeen seurata säännöllisesti öljyn kuumenemista vaihteistossa, päälaakerien lämpötilaa. Siten öljyn lämmityslämpötila laakereissa ei saa ylittää 60-65 ° C. Konetta saa käyttää vain kansi suljettuna, joka on painettava tiukasti koteloa vasten. Sentrifugiin ei saa syöttää nestemäistä massaa, joka sisältää yli 5-6 mm:n paloja. sata

Viime vuosina veren hyytymiseen ja hyytymän dehydraatioon on käytetty jatkuvia laitteistoja. Veren käsittely näissä tiloissa on seuraava. Suodatettu veri tulee verilinjan kautta keräilijään, josta se pumpataan ruuvipumpulla 400 dm 3:n sekoittimella varustettuun väliastiaan. Täällä veri kuumennetaan elävällä höyryllä 55 °C:n lämpötilaan, mikä sulkee pois sen hyytymisen. Lämmitetty veri virtaa helposti putkea pitkin ruuvipumppuun, jonka tuottavuus on 2-3 m 3 / h ja joka on varustettu erityisellä nopeudensäätimellä, joka syöttää verta jatkuvaan höyrykoagulaattoriin. Koagulaattoriin syötettävän höyryn määrää säädetään venttiilillä koaguloituneen veren lämpötilasta riippuen, jota suositellaan pitämään 80 °C:ssa koagulaattorista poistuttaessa.

Käsipyörällä säädettävän kaasuvivun läsnäolo yhdistäjässä mahdollistaa asennuksen vaaditun suorituskyvyn, paineen poistoputkessa ja vaaditun veren ja höyryn massan sekoitusasteen asettamisen. Pumpun synnyttämän paineen alaisena koaguloitunut verimassa syötetään selkeytyssentrifugiin, jossa siitä puristetaan ulos jopa 75 % vedestä. Samalla saadaan dehydratoitu koagulumi. Erotettu vesi johdetaan suppilon kautta viemäriin. Kuivattu koagulaatio syötetään laskeutumisen kautta kuivaukseen. Vesihuolto laitteiden pesuun tapahtuu putkistojen kautta.

1000 kg verta lämmittämiseen 20-90 °C:n lämpötilaan kuluu 130 kg höyryä. Tämä tuottaa 387 kg kuivattua koagulaatiota ja 743 kg vettä. Vedenpoistettu koagulaatio sisältää 49 % kuivajäännöksestä ja 51 % vettä, kun taas sentrifugilla erotettu vesi sisältää 1,3 % kuivajäännöksestä. Siten hyytymän prosessointi sentrifugissa poistaa noin 75 % alkuperäisen veren vedestä. Kuivajäännöksen kokonaishäviö on 10 kg 1000 kg verta, mikä on 5 % sen pitoisuudesta 1000 kg:ssa verta.

Mahdollisuus erottaa 75 % syöttöraaka-aineen vedestä sentrifugoinnin aikana säästää 724 kg höyryä 1000 kg prosessoitua verta kohden, mikä on tarpeen kosteuden haihduttamiseksi kuivattaessa kuivaamatonta verta.

Jatkuva hyytymislaitos on helppo huoltaa, lyhentää veren käsittelyaikaa ja tuottaa korkean proteiinipitoisen tuotteen. Se vie pienen tuotantoalueen (kapasiteetti 600 ja 2200 kg / h - 5,5 m 2).

Lämpökoagulaation lisäksi verta käsitellään kemikaaleilla proteiinien vapautumisen maksimoimiseksi. Tätä käsittelymenetelmää kutsutaan kemialliseksi veren hyytymiseksi. Yhdysvalloissa natriumpolyfosfaattia, rautakloridia, ligniiniä ja natriumlignosulfonaattia käytetään nautojen ja sikojen veren kemialliseen koagulaatioon. Veren käsittely näillä aineilla suoritetaan happamassa ympäristössä pH:ssa 3,5-4,5. Saatu koagulaatio neutraloidaan emäksillä ja käsitellään sentrifugissa dehydraatiota varten. Natriumlignosulfonaatin todettiin olevan tehokkain veren hyytymiseen. Kemiallisen koagulaation etuna on prosessin yksinkertaisuus ja alhaisempi höyrynkulutus.

Jos löydät virheen, valitse tekstiosa ja paina Ctrl + Enter.

Luento numero 3-4

Aihe "Fysikaalis-kemialliset muutokset proteiiniaineissa kulinaarissa

Tuotteen käsittely: denaturointi, koagulointi, tuhoaminen "

1. Proteiinien denaturaatio ja koagulaatio: fysikaalinen ja kemiallinen olemus.

2. Proteiinien tuhoaminen: fysikaalinen ja kemiallinen olemus.

3. Proteiinimuutosten vaikutus niiden ravintoarvoon.

4. Lihan lihaskudoksen koostumus, rakenne ja lämpökäsittelyn aikana tapahtuvat muutokset

5. Kalan lihaskudoksen koostumus, rakenne ja lämpökäsittelyn aikana tapahtuvat muutokset.

6. Muutokset munanvalkuaisissa lämpökäsittelyn aikana.

7. Proteiinin puutosongelma ja sen ratkaisukeinot.

Proteiinien denaturaatio ja koagulaatio: fysikaalinen ja kemiallinen olemus

Denaturaatio - proteiinimolekyylin avaruudellisen rakenteen rikkominen ulkoisten tekijöiden vaikutuksesta, useimmiten kuumennus, mikä johtaa muutoksiin proteiinin luonnollisissa ominaisuuksissa. Fysikaalisesta näkökulmasta denaturaatiota pidetään polypeptidiketjun konformaation häiriintymisenä ilman, että primäärirakenne muuttuu. Denaturaatio voi olla termistä (kuumentamisen seurauksena), pinnallista (ravistelemalla, vatkamalla), hapanta tai emäksistä (hapoille ja emäksille altistumisen seurauksena). Terminen denaturaatio seuraa elintarvikkeiden muutosta lähes kaikissa proteiinipitoisten tuotteiden kulinaarisissa prosesseissa.

Terminen denaturaatiomekanismi : huoneenlämpötilassa proteiinipallon tietty avaruudellinen laskostuminen säilyy polypeptidiketjun osien välisten ristiinsidoksien vuoksi: vety, disulfidi (-S-S-). Nämä sidokset eivät ole vahvoja, mutta niillä on tarpeeksi energiaa pitämään polypeptidiketju laskostettuna. Proteiineja kuumennettaessa atomien ja proteiinimolekyylien polypeptidiketjujen lämpöliike lisääntyy, minkä seurauksena ristisidokset tuhoutuvat, sivuketjujen väliset hydrofobiset vuorovaikutukset heikkenevät. Tämän seurauksena polypeptidiketju avautuu, ja vedellä on tärkeä rooli: se tunkeutuu proteiinimolekyylin alueille ja edistää ketjun leviämistä. Täysin dehydratoidut proteiinit, jotka on eristetty kiteisessä muodossa, ovat erittäin stabiileja eivätkä denaturoidu edes pitkäaikaisen kuumennuksen jälkeen 100 °C:n tai korkeampaan lämpötilaan. Proteiinipallon avautumiseen liittyy uusien ristisidosten muodostuminen, jolloin disulfidisidokset ovat erityisen aktiivisia.

Globulaaristen proteiinien denaturaatio etenee laskostamalla proteiinipallo ja sen myöhempi laskostuminen uuteen tyyppiin. Vahvat kovalenttiset sidokset eivät tuhoudu tällaisen uudelleenjärjestelyn aikana.

Fibrillaaristen proteiinien denaturaatio(esim. lihan sidekudoksen kollageeni): avaruudellista rakennetta spiraalin muodossa pitävät sidokset katkeavat ja proteiinilanka vähenee, pitkäaikaisessa lämpökäsittelyssä kollageenisäikeet muuttuvat lasimaiseksi massaksi.

Denaturoitumiseen liittyy muutos proteiinin tärkeimmissä ominaisuuksissa: biologisen aktiivisuuden menetys (entsyymien inaktivoituminen), lajispesifisyyden (esimerkiksi lihan värin muutos), hydratoitumiskyvyn (kun konformaatio muuttuu, hydrofobiset ryhmät) ilmaantuu proteiinipallon pinnalle, ja hydrofiiliset estyvät molekyylinsisäisten sidosten muodostumisen seurauksena), proteolyyttisten entsyymien parantunut hyökkäävyys, proteiinien lisääntynyt reaktiivisuus, proteiinimolekyylien aggregaatio. A

Aggregointi- denaturoituneiden proteiinimolekyylien vuorovaikutus suurempien hiukkasten muodostumisen kanssa. Ulkoisesti tämä ilmaistaan ​​eri tavoilla: vähän väkevöidyissä proteiiniliuoksissa - vaahdon muodostuminen (hiutaleet liemien pinnalla), väkevöidymmissä proteiiniliuoksissa - jatkuvan geelin muodostuminen niiden samanaikaisen tiivistymisen ja nesteen erottamisen kanssa. ympäristöön (kuivuminen). Näin proteiinit denaturoituvat lihasta, kalasta ja kananmunista. Kuivumisen määrä riippuu ympäristön happamuudesta - happamoitumisen myötä kosteutta menetetään vähemmän, joten siipikarjanlihaa marinoitaessa kalatuotteet ovat mehukkaampia.

Denaturoimattomassa tilassa proteiinit ovat sooli (liuos), denaturoinnin seurauksena liuos muuttuu hyytelöksi (geeliksi). Jos proteiini on erittäin väkevässä tilassa, muodostuu kypsennysprosessin aikana jatkuva hyytelö, joka kattaa koko järjestelmän tilavuuden (esimerkiksi munanvalkuainen).

Koagulaatio - soolin siirtyminen geeliksi eli kolloidisesta tilasta toiseen. Denaturaatio- ja koagulaatioprosessien välille ei voida laittaa yhtäläisyysmerkkiä, vaikka useimmissa prosesseissa koagulaatio seuraa denaturaatiota, mutta toisinaan ei. Esimerkiksi maitoa keitettäessä laktalbumiini ja laktoglobuliini denaturoituvat ja koaguloituvat, ja kaseiini ei samalla muuta kolloidista tilaansa.

Jokaisella proteiinilla on tietty denaturaatiolämpötila, Esimerkiksi kalaproteiineilla alin denaturaatiolämpötilataso, jossa näkyvät denaturaatiomuutokset alkavat, on noin 30 °C, munanvalkuainen - 55 °C.

Väliaineen pH:n muutos vaikuttaa denaturaatiolämpötilaan: pH-arvoilla, jotka ovat lähellä ITB:tä, denaturaatio tapahtuu alemmassa lämpötilassa ja siihen liittyy maksimaalinen proteiinidehydraatio. Happaman ympäristön muodostuminen lämpökäsittelyn aikana auttaa vähentämään kuivumista ja tuotteesta tulee mehukkaampi.

Denaturaatiolämpötila nousee muiden, lämmönkestävämpien proteiinien ja joidenkin ei-proteiiniaineiden, esimerkiksi sakkaroosin, läsnä ollessa.