Koji proteini se klasifikuju kao jednostavni? Jednostavni i složeni proteini. Struktura, funkcije, svojstva, karakteristike, primjeri složenih proteina. Proizvodi sa sporim proteinima

Dom Prikazana je struktura jednostavnih proteina samo polipeptidni lanac (albumin, insulin). Međutim, potrebno je shvatiti da mnogi jednostavni proteini (na primjer, albumin) ne postoje u „čistom“ obliku, oni su uvijek povezani s nekim neproteinskim supstancama. Oni su klasifikovani kao jednostavni proteini samo iz razloga što su veze sa neproteinskom grupom slab i prilikom isticanja in vitro

ispostavilo se da su bez drugih molekula - jednostavnog proteina.

Albumin

U prirodi se albumini nalaze ne samo u krvnoj plazmi (serumski albumin), već i u bjelanjku (ovalbumin), mlijeku (laktalbumin), a rezervni su proteini u sjemenu viših biljaka.

Globulini Grupa različitih proteina krvne plazme sa molekulskom težinom do 100 kDa, blago kiselo ili neutralan

. Slabo su hidrirani, u odnosu na albumine, manje su stabilni u rastvoru i lakše se talože, što se koristi u kliničkoj dijagnostici u „sedimentnim“ uzorcima (timol, Veltman). Unatoč činjenici da se obično klasificiraju kao jednostavni, mnogi globulini sadrže ugljikohidrate ili druge ne-proteinske komponente. At elektroforeza

Serumski globulini se dijele na najmanje 4 frakcije - α1-globulini, α2-globulini, β-globulini i γ-globulini.
Obrazac elektroferograma (vrh) serumskih proteina

i proteinogram dobijen na njegovoj osnovi (ispod) Pošto globulini uključuju različite proteine, oni

Funkcije su različite:

Neki α-globulini imaju antiproteaznu aktivnost, koja štiti krv i proteine ​​intercelularnog matriksa od preranog uništenja, na primjer, α1-antitripsin, α1-antihimotripsin, α2-makroglobulin.

Neki globulini su sposobni da vežu određene supstance: transferin (transportuje jone gvožđa), ceruloplazmin (sadrži ione bakra), haptoglobin (transporter hemoglobina), hemopeksin (transport hema).

γ-globulini su antitijela i pružaju imunološku zaštitu tijela.

Histoni Histoni su intranuklearni proteini težine oko 24 kDa. Imaju izražena bazična svojstva, pa su pri fiziološkim pH vrijednostima pozitivno nabijena i vezuju se za dezoksiribonukleinsku kiselinu (DNK), formirajući. Postoji 5 vrsta histona - vrlo bogati lizinom (29%) histon H1, ostali histoni H2a, H2b, H3, H4 su bogati lizinom i argininom (ukupno do 25%).

Aminokiselinski radikali u histonima mogu biti metilirani, acetilirani ili fosforilirani. Ovo mijenja neto naboj i druga svojstva proteina.

Mogu se razlikovati dvije funkcije histona:

1. Regulacija aktivnosti genoma, naime, ometaju transkripciju.

2. Strukturni – stabiliziraju prostornu strukturu DNK.

Histoni u kompleksu sa DNK formiraju nukleozome - oktaedarske strukture sastavljene od histona H2a, H2b, H3, H4. Histon H1 je vezan za molekul DNK, sprečavajući ga da "sklizne" sa histonskog oktamera. DNK se omota oko nukleosoma 2,5 puta prije nego što se omota oko sljedećeg nukleosoma. Zahvaljujući ovom rasporedu postiže se 7 puta smanjenje veličine DNK.

Zahvaljujući histonima i formiranju složenijih struktura, veličina DNK je na kraju smanjena hiljadama puta: zapravo Dužina DNK dosega 6-9 cm (10 –1), a veličine hromozoma su samo nekoliko mikrometara (10 –6).

Protamine

To su proteini težine od 4 kDa do 12 kDa nalaze se u jezgri spermatozoida mnogih organizama u spermi (mlijeku) i čine većinu proteina; Protamini su zamjena za histone i služe za organiziranje hromatina u spermi. U poređenju sa histonima, protamini imaju naglo povećan sadržaj arginina (do 80%). Takođe, za razliku od histona, protamini imaju samo strukturnu funkciju; hromatin u spermi nije aktivan.

Kolagen

Kolagen je fibrilarni protein jedinstvene strukture koji čini osnovu međućelijske supstance vezivnog tkiva tetiva, kostiju, hrskavice, kože, ali se, naravno, nalazi i u drugim tkivima.

Polipeptidni lanac kolagena uključuje 1000 aminokiselina i naziva se α lanac. Postoji oko 30 varijanti α-lanca kolagena, ali sve imaju jednu zajedničku osobinu - u većoj ili manjoj mjeri uključuju ponavljajući triplet [ Gly-X-Y], gdje su X i Y bilo koje aminokiseline osim glicina. Na poziciji X se češće nalazi proline ili, mnogo rjeđe, 3-hidroksiprolin, na poziciji Y sastaje se proline I 4-hidroksiprolin. Takođe na poziciji Yčesto se nalaze alanin, lizin I 5-oksilizin. Ostale aminokiseline čine oko trećinu ukupnog broja aminokiselina.

Kruta ciklička struktura prolina i hidroksiprolina ne dozvoljava formiranje desne α-heliksa, već formira tzv. "proline kink". Zahvaljujući ovom prekidu, formira se lijeva spirala u kojoj se nalaze 3 aminokiselinska ostatka po okretu.

Hidroksilacija je od primarne važnosti u sintezi kolagena lizin I proline uključen u primarni lanac, izveden uz učešće askorbinske kiseline. Kolagen također obično sadrži molekule monosaharida (galaktoza) i disaharida (glukoza-galaktoza) povezane s OH grupama nekih ostataka oksilizina.

Faze sinteze molekula kolagena

Sintetizovana molekula kolagen izgrađena od 3 polipeptidna lanca isprepletena u gust snop - tropokolagen(dužina 300 nm, prečnik 1,6 nm). Polipeptidni lanci su međusobno čvrsto povezani preko ε-amino grupa lizinskih ostataka. Tropokolagen formira velike kolagene fibrili sa prečnikom od 10-300 nm. Poprečna prugastost fibrila nastaje zbog pomicanja molekula tropokolagena jedan u odnosu na drugi za 1/4 njihove dužine.

Kolagenska vlakna su vrlo jaka, jača od čelične žice jednakog poprečnog presjeka. U koži fibrile formiraju nepravilno ispletenu i vrlo gustu mrežu. Na primjer, štavljena koža je gotovo čisti kolagen.

Dolazi do hidroksilacije prolina gvožđe-sadrže enzim prolil hidroksilaze za koje je potreban vitamin C (askorbinska kiselina). Askorbinska kiselina štiti prolil hidroksilazu od inaktivacije, održavajući redukovano stanje atom gvožđa u enzimu. Kolagen sintetiziran u nedostatku askorbinske kiseline pokazuje se da je nedovoljno hidroksiliran i ne može formirati vlakna normalne strukture, što dovodi do oštećenja kože i krhkosti krvnih žila, a manifestuje se kao skorbut.

Hidroksilaciju lizina provodi enzim lizil hidroksilazu. Osetljiv je na uticaj homogentizinske kiseline (metabolit tirozina) čijim nagomilavanjem (bolesti alkaptonurija) poremećena je sinteza kolagena i razvija se artroza.

Poluživot kolagena mjeri se u sedmicama i mjesecima. Igra ključnu ulogu u njegovoj razmjeni kolagenaza, koji cijepa tropokolagen 1/4 udaljenosti od C-terminusa između glicina i leucina.

Kako tijelo stari, u tropokolagenu se formira sve veći broj poprečnih veza, što čini kolagene fibrile u vezivnom tkivu čvršćim i krhkim. To dovodi do povećane krhkosti kostiju i smanjene transparentnosti rožnice u starijoj dobi.

Kao rezultat razgradnje kolagena, hidroksiprolin. Kod oštećenja vezivnog tkiva (Pagetova bolest, hiperparatireoza) povećava se izlučivanje hidroksiprolina i dijagnostička vrijednost.

Elastin

Generalno, elastin je po strukturi sličan kolagenu. Nalazi se u ligamentima, elastičnom sloju krvnih sudova. Strukturna jedinica je tropoelastin sa molekulskom težinom od 72 kDa i dužinom od 800 aminokiselinskih ostataka. Sadrži mnogo više lizina, valina, alanina i manje hidroksiprolina. Odsustvo prolina uzrokuje prisustvo spiralnih elastičnih regija.

Karakteristična karakteristika elastina je prisustvo posebne strukture - desmozina, koji sa svoje 4 grupe kombinuje proteinske lance u sisteme koji se mogu rastegnuti u svim pravcima.

α-amino grupe i α-karboksilne grupe dezmozina su ugrađene u peptidne veze jednog ili više proteinskih lanaca.

Protein je makromolekula koja obiluje ćelijama. Svaki od njih obavlja određenu funkciju, ali nisu svi isti, pa imaju određenu klasifikaciju koja definira različite vrste proteina. Ovu klasifikaciju je korisno razmotriti.

Definicija proteina: Šta je protein?

Proteini, od grčkog "πρωτεῖος", su biomolekule formirane od linearnih lanaca aminokiselina.

Zbog svojih fizičko-hemijskih svojstava, proteini se mogu klasifikovati kao jednostavni proteini (holoproteini), formirani samo od aminokiselina ili njihovih derivata; konjugirani proteini (heteroproteini), formirani od aminokiselina u pratnji različitih supstanci, i izvedeni proteini, supstance nastale denaturacijom i cijepanjem prethodnih.

Proteini su neophodni za život, posebno za njihovu plastičnu funkciju (oni čine 80% dehidrirane protoplazme svake ćelije), ali i za njihovu bioregulatornu funkciju (dio su enzima) i odbranu (antitijela su proteini).

Proteini igraju vitalnu ulogu u životu i najsvestraniji su i najraznovrsniji biomolekuli. Oni su neophodni za rast tijela i obavljaju ogroman broj različitih funkcija, uključujući:

• Konstrukcija tkanina. Ovo je najvažnija funkcija proteina (npr. kolagena)
• Kontabilnost (aktin i miozin)
• Enzimski (na primjer: saharaza i pepsin)
• Homeostatski: Sarađuje u održavanju pH (jer djeluju kao kemijski pufer)
• imunološki (antitijela)
• Ožiljci rana (npr. fibrin)
• Zaštitni (npr. trombin i fibrinogen)
• Transdukcija signala (npr. rodopsin).

Proteini se formiraju od aminokiselina. Proteini svih živih bića određeni su prvenstveno njihovom genetikom (sa izuzetkom nekih antimikrobnih peptida neribosomske sinteze), odnosno genetske informacije u velikoj mjeri određuju koje proteine ​​čini stanica, tkivo i organizam.

Proteini se sintetiziraju ovisno o tome kako su regulirani geni koji ih kodiraju. Stoga su osjetljivi na signale ili vanjske faktore. Skup proteina izraženih u ovom slučaju naziva se proteom.

Pet osnovnih svojstava koja omogućavaju postojanje i funkciju proteina:

1. PH pufer (poznat kao efekat puferiranja): Djeluju kao pH puferi zbog svoje amfoterne prirode, što znači da se mogu ponašati kao kiseline (donatorski elektroni) ili kao baze (prihvataju elektrone).
2. Elektrolitički kapacitet: Određuje se elektroforezom, analitičkom metodom u kojoj ako se proteini prenose na pozitivan pol, to je zato što njihova molekula ima negativan naboj i obrnuto.
3. Specifičnost: Svaki protein ima specifičnu funkciju, koja je određena njegovom primarnom strukturom.
4. Stabilnost: Protein mora biti stabilan u okruženju u kojem obavlja svoju funkciju. Da bi se to postiglo, većina vodenih proteina stvara upakovanu hidrofobnu jezgru. To je zbog poluživota i prometa proteina.
5. Rastvorljivost: Potrebno je solvatirati protein, što se postiže izlaganjem površine proteina ostacima istog stepena polariteta. Održava se sve dok postoje jake i slabe veze. Ako se temperatura i pH povećaju, topljivost se gubi.

Denaturacija proteina

Ako dođe do promjena pH vrijednosti, promjene koncentracije, molekularne ekscitacije ili iznenadne promjene temperature u otopini proteina, topljivost proteina može biti smanjena do tačke precipitacije. To je zato što su veze koje održavaju globularnu konformaciju prekinute i protein usvaja filamentoznu konformaciju. Dakle, sloj molekula vode ne prekriva u potpunosti molekule proteina, koji imaju tendenciju da se vežu zajedno, što rezultira stvaranjem velikih čestica koje se talože.

Osim toga, njegova biokatalitička svojstva nestaju kada se promijeni aktivno mjesto. Proteini u ovom stanju ne mogu obavljati aktivnosti za koje su dizajnirani, ukratko, ne funkcionišu.

Ova konformacija se naziva denaturacija. Denaturacija ne utiče na peptidne veze: pri povratku u normalna stanja može se dogoditi da protein povrati svoju primitivnu konformaciju, što se naziva renaturacija.

Primjeri denaturacije su izrezivanje mlijeka kao rezultat denaturacije kazeina, taloženje bjelanjka kada se ovalbumin denaturira toplinom ili fiksiranje počešljane dlake kao rezultat topline primijenjene na keratine kose.

Klasifikacija proteina

Prema obrascu

Vlaknasti proteini: imaju duge polipeptidne lance i netipičnu sekundarnu strukturu. Nerastvorljivi su u vodi i vodenim rastvorima. Neki primjeri za to su keratin, kolagen i fibrin.

Globularni proteini: karakteriziraju savijanje svojih lanaca u čvrst ili kompaktan sferni oblik, ostavljajući hidrofobne grupe u proteinu i hidrofilne grupe prema van, čineći ih topivim u polarnim rastvaračima kao što je voda. Većina enzima, antitijela, neki hormoni i transportni proteini su primjeri globularnih proteina.

Mešani proteini: imaju fibrilarni dio (obično u centru proteina) i drugi sferni dio (na kraju).

Prema hemijskom sastavu

Jednostavni proteini ili holoproteini: kada se hidroliziraju, nastaju samo aminokiseline. Primjeri takvih supstanci su inzulin i kolagen (sferni i vlaknasti), albumin.

Konjugirani ili heteroproteini: ovi proteini sadrže polipeptidne lance i prostetičku grupu. Neaminokiselinski dio naziva se prostetska grupa, može biti nukleinska kiselina, lipid, šećer ili neorganski ion. Primjeri za to su mioglobin i citokrom. Konjugirani proteini ili heteroproteini klasificirani su prema prirodi njihove prostetske grupe:

• Nukleoproteini: nukleinske kiseline.
• Lipoproteini: fosfolipidi, holesterol i trigliceridi.
• Metaloproteini: Grupa sastavljena od metala.
• Hromoproteini: To su proteini konjugirani sa hromofornom grupom (obojena supstanca koja sadrži metal).
• Glikoproteini: Grupa koju čine ugljikohidrati.
• Fosfoproteini: proteini konjugirani sa fosfatnim radikalom koji nije nukleinska kiselina ili fosfolipid.

Izvori biljnih proteina kao što su mahunarke su nižeg kvaliteta od životinjskih proteina jer obezbeđuju manje esencijalnih aminokiselina, koje se nadoknađuju odgovarajućom mešavinom oba.

Odrasla osoba treba da konzumira proteine ​​u skladu sa životnim stilom, odnosno što je veća fizička aktivnost, to će biti potrebno više izvora proteina od onih koji sede.

U starijoj dobi, koja još uvijek izgleda nedosljedno, nema potrebe za manjim unosom proteina, ali se preporučuje povećanje količine jer je u ovoj fazi vrlo važna regeneracija tkiva. Osim toga, moramo uzeti u obzir moguću pojavu kroničnih bolesti koje mogu razgraditi proteine.

Ovdje ćemo vam reći koja je hrana najbolji izvor proteina:

Proizvodi sa životinjskim proteinima

• Jaja: Ovo je dobar izvor proteina jer sadrži albumin odličnog kvaliteta jer sadrži velike količine esencijalnih aminokiselina.
• Riba (losos, haringa, tunjevina, bakalar, pastrmka...).
• Mlijeko.
• Mliječni proizvodi, sir ili jogurt.
• Crveno meso, ćuretina, peciva i piletina.

Ove namirnice sadrže proteine ​​sa velikim količinama esencijalnih aminokiselina (one koje tijelo ne može sintetizirati, pa ih se mora unositi hranom).

Proizvodi sa biljnim proteinima

• Mahunarke (sočivo, pasulj, slanutak, grašak...) treba upotpuniti drugim namirnicama kao što su krompir ili pirinač.
• Zeleno lisnato povrće (kupus, spanać...).
• Orašasti plodovi poput pistacija ili badema (sve dok nisu pečeni ili soljeni).
• Seitan, kvinoja, soja, morske alge.

Probava proteina obično počinje u želucu kada se pepsinogen pretvara u pepsin pomoću hlorovodonične kiseline i nastavlja se djelovanjem tripsina i kimotripsina u crijevima.

Dijetetski proteini se razgrađuju u sve manje i manje peptide i aminokiseline i njihove derivate, koje apsorbira gastrointestinalni epitel. Brzina apsorpcije pojedinih aminokiselina u velikoj mjeri ovisi o izvoru proteina. Na primjer, svarljivost mnogih aminokiselina kod ljudi razlikuje se između proteina soje i mliječnih proteina i između pojedinačnih proteina mlijeka kao što su beta-laktoglobulin i kazein.

Što se tiče mliječnih proteina, otprilike 50% konzumiranih proteina probavlja se u želucu ili tankom crijevu, a 90% se već probavlja kada unesena hrana stigne do ileuma.
Osim uloge u sintezi proteina, aminokiseline su također važan izvor ishrane dušikom. Proteini, kao i ugljikohidrati, sadrže četiri kilokalorije po gramu, dok lipidi sadrže devet kilokalorija. Alkoholi - sedam kcal. Aminokiseline se mogu pretvoriti u glukozu kroz proces koji se naziva glukoneogeneza.

Koje vrste proteina postoje?

Principi klasifikacije proteina

Trenutno je izolovano mnogo različitih proteinskih preparata iz organa i tkiva ljudi, životinja, biljaka i mikroorganizama. Proteinski preparati su takođe izolovani iz pojedinih delova ćelije (npr. iz jezgra, ribozoma itd.), iz nećelijskih supstanci (krvni serum, bjelanjak kokošijeg jajeta). Dobiveni lijekovi imaju različita imena. Međutim, za sistematsko proučavanje, proteini se moraju podijeliti u grupe, odnosno klasificirati. Ali to nailazi na određene poteškoće. Ako se u organskoj hemiji supstance klasifikuju na osnovu njihove hemijske strukture, onda u biološkoj hemiji struktura većine proteina još uvek nije detaljno proučavana. Pored toga, vrlo je teško klasifikovati proteine ​​na osnovu njihove hemijske strukture. Također je nemoguće dati dovoljno utemeljenu klasifikaciju proteina prema njihovim funkcijama u tijelu. Vrlo često, proteini slične strukture imaju potpuno različite biološke funkcije (na primjer, hemoglobin i enzimi kao što su katalaza, peroksidaza i citokromi).

Nešto veće mogućnosti za klasifikaciju proteina pruža se proučavanjem fizičko-hemijskih svojstava proteinskih supstanci. Nejednaka rastvorljivost proteina u vodi i drugim rastvaračima, različite koncentracije soli neophodnih za isoljavanje proteina - to su obično karakteristike koje omogućavaju klasifikaciju niza proteina. Istovremeno se uzimaju u obzir neke već poznate karakteristike u hemijskoj strukturi proteina i, konačno, njihovo poreklo i uloga u organizmu.

Čitava široka klasa proteinskih supstanci obično se dijeli u dvije velike grupe: jednostavne proteine, ili proteine, i složene proteine, ili proteide. Jednostavni proteini se hidrolizom razlažu samo na aminokiseline, a složeni proteini, uz aminokiseline, proizvode jedinjenja druge vrste, na primjer: ugljikohidrate, lipide, hem itd. Dakle, složeni proteini, odnosno proteini, sastoje se od proteina sama supstanca (proteinski deo ili jednostavan protein) u kombinaciji sa drugim neproteinskim supstancama.

Jednostavni proteini, odnosno proteini, uključuju protamine, histone, albumine, globuline, prolamine, gluteline, proteinoide i druge proteine ​​koji ne pripadaju nijednoj od navedenih grupa, na primjer, mnogi enzimski proteini, mišićni protein - miozin itd. Grupa složenih proteina, ili proteida, obično se također dijele u nekoliko podgrupa ovisno o prirodi neproteinskih komponenti koje sadrže.

Međutim, takva klasifikacija ima vrlo relativnu vrijednost. Nedavna istraživanja su pokazala da su mnogi jednostavni proteini zapravo povezani s malim količinama određenih neproteinskih spojeva. Stoga bi se neki proteini mogli klasificirati kao složeni proteini, jer se čini da su povezani sa malim količinama ugljikohidrata, ponekad lipida, pigmenata, itd. pogled . Na primjer, lipoproteini su u nekim slučajevima tako krhki kompleksi da bi se mogli smatrati prije adsorpcijskim spojevima jednostavnih proteina s lipidima nego pojedinačnim hemijskim supstancama.

Jednostavni proteini

Najjednostavniji proteini su protamini i histoni. Slabo su bazičnog karaktera, dok je velika većina ostalih kisela. Osnovna priroda protamina i histona je zbog činjenice da njihove molekule sadrže veliki broj diaminomonokarboksilnih aminokiselina, kao što su lizin i arginin. U ovim kiselinama, jedna α-amino grupa je vezana peptidnom vezom za karboksil, dok druga ostaje slobodna. Određuje blago alkalno okruženje proteinskih rastvora. U skladu sa svojom osnovnom prirodom, histoni i protamini pokazuju niz posebnih svojstava koja se ne nalaze u drugim proteinima. Dakle, ovi proteini su na izoelektričnoj tački u alkalnoj reakciji okoline. Zbog toga se protamini i histoni "koaguliraju" kada se prokuvaju samo kada se dodaju alkalije.

Protamini, koje je prvi izolovao F. Miescher, nalaze se u velikim količinama u spermi ribe. Odlikuje ih veoma visok sadržaj esencijalnih aminokiselina (do 80%), posebno arginina. Osim toga, protaminima nedostaju aminokiseline kao što su triptofan, metionin, cistein, a većini protamina također nedostaje tirozin i fenilalanin. Protamini su relativno mali proteini. Imaju molekularnu težinu od 2000 do 12.000 Ne mogu se izolovati iz jezgra mišićnih ćelija.

Histoni imaju manje osnovnih svojstava od protamina. Sadrže samo 20-30% diaminomonokarboksilnih kiselina. Sastav aminokiselina histona je mnogo raznovrsniji od protamina, ali im nedostaje i triptofan ili ga imaju vrlo male količine. Histoni također uključuju modificirane, izmijenjene aminokiselinske ostatke, na primjer: O-fosfoserin, metilirane derivate arginina i lizina, derivate lizina acetilirane na slobodnoj amino grupi.

Mnogi histoni se nalaze u timusnoj žlijezdi, jezgri ćelija žljezdanog tkiva. Histoni nisu homogeni proteini i mogu se podijeliti na brojne frakcije koje se međusobno razlikuju po hemijskom sastavu i biološkim svojstvima. Klasifikacija histona se zasniva na relativnim količinama lizina i arginina. Histon H1 je veoma bogat lizinom. Histon H2 karakteriše umeren sadržaj ove aminokiseline, a postoje dve vrste ovog histona - H2A i H2B. Histon NZ je umjereno bogat argininom i sadrži cistein. Histon H4 je bogat argininom i glicinom.

Histoni istog tipa, dobijeni od različitih životinja i biljaka, imaju vrlo slične sekvence aminokiselina. Takav konzervativizam u evoluciji očigledno služi očuvanju sekvenci koje pružaju bitne i specifične funkcije. Ovo najbolje potvrđuje činjenica da se aminokiselinske sekvence histona H4 iz klica graška i goveđeg timusa razlikuju u samo dva od 102 aminokiselinska ostatka prisutna u molekulu.

Zbog prisustva velikog broja slobodnih amino grupa, protamini i histoni formiraju ionske veze sa ostacima fosforne kiseline uključenim u DNK i doprinose kompaktnom savijanju dvostruke spirale DNK u formiranom kompleksu DNK sa ovim proteinima. Kompleks DNK sa histonima - hromatin sadrži DNK i histone u približno jednakim količinama.

Osim interakcije s DNK, histoni također reagiraju jedni na druge. Tetramer koji se sastoji od dva molekula histona H3 i dva molekula histona H4 izolovan je iz hromatina ekstrakcijom natrijum hloridom. Pod tim istim uslovima, histoni H2A i H2B mogu se osloboditi zajedno kao dimer. Trenutni model strukture hromatina sugerira da jedan tetramer i dva dimera stupaju u interakciju sa 200 parova baza DNK, što predstavlja približno područje od oko 70 nm dužine. U tom slučaju se formira sferna struktura promjera 11 nm. Vjeruje se da je kromatin pokretni lanac sastavljen od takvih jedinica. Ovaj hipotetički model potvrđen je različitim istraživačkim metodama.

Albumini i globulini su dobro proučeni proteini koji su dio svih životinjskih tkiva. Najveći dio proteina koji se nalazi u krvnoj plazmi, mliječnom serumu, bjelanjku, itd., sastoji se od albumina i globulina. Njihov odnos u različitim tkivima održava se u određenim granicama.

Albumini i globulini se međusobno razlikuju po fizičkim i hemijskim svojstvima. Jedna od uobičajenih metoda za odvajanje albumina i globulina je njihovo soljenje amonijum sulfatom. Ako u otopinu proteina dodate istu količinu amonijum sulfata koja se nalazi u istoj zapremini zasićene otopine ove soli razrijeđene na pola, iz otopine se oslobađaju globulini. Ako se filtriraju i nastavi sa dodavanjem kristalnog amonijum sulfata u filtrat do potpunog zasićenja, albumin se taloži. Tako se globulini talože u poluzasićenom rastvoru amonijum sulfata, dok se albumini talože u zasićenom rastvoru.

Proučavanje albumina i globulina otkrilo je i druge razlike u njihovim fizičko-hemijskim svojstvima. Pokazalo se da se albumini mogu otopiti u destilovanoj vodi, dok se za otapanje globulina u vodu mora dodati mala količina soli. Na osnovu toga moguće je odvojiti globuline od albumina dijalizom proteinske otopine. Da biste to učinili, otopina proteina stavljena u vrećicu od polupropusnog materijala, kao što je celofan, uroni se u destilovanu vodu. Rastvor proteina se postepeno odslađuje, a globulini se talože. Odvajaju se od preostalih albumina u rastvoru. Globulini se takođe mogu istaložiti zasićenim rastvorom natrijum sulfata, dok se albumini otapaju u njemu.

Albumin i globulini se izoluju u velikim količinama iz krvi davalaca u terapeutske svrhe. Preparati albumina ljudske krvi koriste se za primjenu kod pacijenata koji su izgubili mnogo krvi kao nadomjestak krvi. Preparati γ-globulina koriste se kako za prevenciju tako i za liječenje određenih zaraznih bolesti. Trenutno, za izolaciju preparata albumina i globulina iz krvi donora, razvijene su metode za odvojenu precipitaciju ovih proteina, zasnovane na njihovoj različitoj rastvorljivosti u rastvorima koji sadrže etil alkohol u različitim koncentracijama na hladnom. Ovom metodom se dobijaju visoko prečišćeni preparati albumina i raznih frakcija globulina, koji se kasnije koriste u medicinske svrhe.

Od jednostavnih proteina biljnog porijekla interesantni su glutelini i prolamini. Nalaze se u sjemenkama žitarica, čineći većinu glutena. Gluten se može izolovati u obliku ljepljive mase mljevenjem brašna s vodom i postupnim ispiranjem škroba polaganim mlazom vode. Adhezivna svojstva škrobne paste zavise od prisustva glutena u njoj. Što više glutena sadrži zrno žitarica, to se zrno smatra vrednijim. Glutelini uključuju, na primjer, orisenin, dobijen iz pirinča, i glutenin, dobijen iz pšenice.

Jedan od najvažnijih prolamina i najkarakterističniji protein endosperma pšeničnog zrna je gliadin. Gliadin je nerastvorljiv u vodi i fiziološkim rastvorima, ali se za razliku od drugih proteina rastvara u alkoholnom rastvoru (70%) i uz njegovu pomoć se ekstrahuje iz zrna. Ostali predstavnici prolamina su hordein, dobijen iz ječma, i zein, iz kukuruza. Ovi proteini, poput glijadina, ekstrahuju se iz glutena rastvorom alkohola (70-80%). Svi prolamini se odlikuju relativno visokim sadržajem prolina.

Posebnost proteina potpornog tkiva je njihova potpuna nerastvorljivost u vodi, slanim otopinama, razrijeđenim kiselinama i alkalijama. Oni su ujedinjeni pod opštim imenom proteinoidi, što znači nalik proteinima. Ovi proteini pripadaju fibrilarnim, ili vlaknastim, proteinima, čije čestice imaju oblik više ili manje izduženih vlakana ili niti. Zbog netopivosti proteinoida u vodi, enzimi probavnih sokova ne djeluju na njih. Proteinoidi su općenito neprikladni za ishranu. Tu spadaju, na primjer, proteini rogova, kopita, vune, dlake itd. Istovremeno, brojni proteini potpornih tkiva mogu se probaviti probavnim sokovima. To su proteini koštanog tkiva, tetiva i hrskavice.

Od pojedinačnih predstavnika proteinoida, veliki je interes kolagen, koji je deo vezivnog tkiva (slika 1). Najjednostavniji način za dobivanje je tretiranje kostiju razrijeđenom hlorovodoničnom kiselinom. U tom slučaju minerali idu u otopinu, ali kolagen ostaje. Biološki prekursor kolagena je prokolagen. On se, zajedno sa kolagenom, nalazi u koži i drugim tkivima. Ovaj protein je izolovan u kristalnom obliku. Razlikuje se od kolagena kako po sastavu aminokiselina (sadrži mnogo aminokiselina prolina, dok kolagen sadrži mnogo hidroksiprolina), tako i po tome što ga razgrađuju svi enzimi koji hidroliziraju proteine.

Proteinska tvar tetiva i ligamenata naziva se elastin. Na ovaj proteinoid nešto lakše utiču probavni sokovi nego kolagen.

Keratini su karakteristični proteinoidi kose, rogova, noktiju, epiderme i vune. Sadrže relativno velike količine cisteina i cistina.

Fibroini su proteinoidi koji se proizvode u predivim žlijezdama insekata: paukova, gusjenica nekih leptira (svilene bube) itd. Svileni fibroin, koji čini najveći dio svilene niti, oslobađa se u tečnom obliku, ali se zatim brzo stvrdne. Svilene niti koje se koriste za izradu tkanina su fibroin oslobođen od sericinskog ljepila.

Kompleksni proteini

Najvažniji kompleksni proteini su nukleoproteini, hromoproteini, glikoproteini, fosfoproteini, lipoproteini. Grupa složenih proteina uključuje proteine ​​koji, pored proteinskog dijela, uključuju jednu ili drugu neproteinsku grupu - prostetičku grupu. Oslobađa se tokom hidrolize proteina zajedno sa produktima hidrolitičke razgradnje proteinske molekule - aminokiselinama. Tako nukleoproteini hidrolizom daju nukleinske kiseline i produkte njihovog raspada, glikoproteine ​​- ugljikohidrate i tvari bliske ugljikohidratima, fosfoproteine ​​- fosfornu kiselinu, hromoproteine ​​- obojenu grupu, najčešće hem, lipoproteine ​​- razne lipide. Složeni enzimski proteini se također mogu razgraditi na proteinski dio i neproteinsku prostetičku grupu. Sve ove protetske grupe, manje-više čvrsto povezane sa proteinskom komponentom kompleksnog proteina, u većini slučajeva su dobro proučene sa hemijske tačke gledišta.

Rice. 1. Dijagram strukture kolagena.

Među složenim proteinima, nukleoproteini su od velikog interesa. Važnost nukleoproteina determinisana je prvenstveno činjenicom da ovi proteini, kako im ime govori, čine glavninu izuzetno važnog dela ćelije – jezgra ćelije. Jezgro je kontrolni centar za život ćelije. Procesi kao što su dioba stanica, prijenos nasljednih informacija i kontrola biosinteze proteina provode se uz sudjelovanje nuklearnih struktura. Nukleoproteini, odnosno deoksiribonukleoproteini, mogu se izolovati iz timusne žlijezde, slezene, sperme, nuklearnih eritrocita ptica i nekih drugih tkiva. Osim proteinskog dijela, sadrže i deoksiribonukleinsku kiselinu, koja je odgovorna za skladištenje i prijenos nasljednih informacija.

Istovremeno, u citoplazmi ćelija se pretežno nalazi druga vrsta nukleoproteina - ribonukleoproteini, koji direktno učestvuju u formiranju najvažnijih bioloških sistema, prvenstveno sistema biosinteze proteina. U ćeliji su ribonukleoproteini sastavni dio ćelijske organele - ribozoma.

Deoksiribonukleinska kiselina (DNK) je dio hromatina, kompleksnog nukleoproteina koji čini hromozome. Osim toga, postoji nekoliko vrsta ribonukleinske kiseline (RNA) u ćeliji. Postoji glasnička RNK (mRNA), koja se sintetiše prilikom čitanja informacija iz DNK i na kojoj se potom sintetiše polipeptidni lanac; transfer RNK (tRNA), koja isporučuje aminokiseline u mRNA, i ribosomalnu RNK (rRNA), koja je dio ćelijskih organela - ribozoma, koji formiraju komplekse sa mRNA RNK i aminokiseline.

Nukleinske kiseline, koje su dio nukleotida, od velikog su interesa kao komponente virusa, zauzimaju međupoziciju između molekula kompleksnih proteina i najmanjih patogenih mikroorganizama. Mnogi virusi se mogu dobiti u kristalnom obliku. Ovi kristali su skup virusnih čestica, a oni se zauzvrat sastoje od proteinskog „futrola“ i spiraliziranog molekula nukleinske kiseline koji se nalazi unutar njega (slika 2). Proteinski „slučaj“ (virusna ljuska) izgrađen je od velikog broja podjedinica - proteinskih molekula povezanih jedni s drugima pomoću jonskih i hidrofobnih veza. Štaviše, veza između proteinske ljuske i nukleinske kiseline virusnih čestica je vrlo krhka. Kada neki virusi prodru u ćeliju, proteinska ljuska ostaje na površini, a nukleinska kiselina prodire u ćeliju i inficira je. Uz učešće ove nukleinske kiseline u ćeliji se sintetiziraju virusni proteini i virusna nukleinska kiselina, što u konačnici dovodi do stvaranja velikog broja novih virusnih čestica i smrti inficirane stanice. Sve to nam omogućava da virusnu česticu - džinovsku molekulu kompleksnog proteina nukleoproteina - smatramo nekom vrstom supermolekularne strukture. Virusi su posredna karika između hemikalija i složenih bioloških sistema. Čini se da virusi, poput nukleoproteina, popunjavaju jaz između "hemije" i "biologije", između materije i bića.

Proteinske komponente kompleksnih proteina ćelijskog jezgra, pored nama već poznatih osnovnih proteina, histona i protamina, su i neki kiseli proteini, tzv. nehistonski hromatinski proteini, čija je glavna funkcija da regulišu aktivnost deoksiribonukleinske kiseline, kao glavnog čuvara genetske informacije.

Rice. 2. Virus bolesti mozaika duhana: 1 - RNA helix; 2 - proteinske podjedinice koje formiraju zaštitno kućište.

Hromoproteini su složeni proteini koji se sastoje od jednostavnog proteina i povezanog obojenog hemijskog jedinjenja. Ovo jedinjenje može pripadati raznim vrstama hemijskih supstanci, ali najčešće takvo organsko jedinjenje takođe formira kompleks sa metalom - gvožđem, magnezijumom, kobaltom.

Kromoproteini uključuju tako važne proteine ​​kao što su hemoglobini, koji prenose kisik kroz krv u tkiva, i mioglobin, protein koji se nalazi u mišićnim stanicama kralježnjaka i beskičmenjaka. Mioglobin je četiri puta manji od hemoglobina. Uzima kisik iz hemoglobina i opskrbljuje ga mišićnim vlaknima. Osim toga, hemocijanin, koji prenosi kisik kod mnogih beskičmenjaka, je hromoprotein. Ova gigantska molekula sadrži bakar umjesto željeza, kao u hemoglobinu, te stoga ima plavu boju. Stoga je krv rakova, lignji i hobotnica plava, za razliku od crvene krvi životinja.

Biljke sadrže zeleni hromoprotein - hlorofil. Njegov neproteinski dio je vrlo sličan neproteinskom dijelu hemoglobina, samo što umjesto željeza sadrži magnezijum. Uz pomoć klorofila, biljke hvataju energiju sunčeve svjetlosti i koriste je za fotosintezu.

Fosfoproteini su složeni proteini čija hidroliza, zajedno s aminokiselinama, proizvodi manje ili više značajnu količinu fosforne kiseline. Najznačajniji predstavnik ove grupe proteina je mlečni kazeinogen. Pored kazeinogena, u grupu fosfoproteina spadaju ovovitelin, protein izolovan iz jaja, ihtulin, protein dobijen iz riblje ikre i neke druge. Od velikog interesa su fosfoproteini koji se nalaze u ćelijama mozga. Utvrđeno je da fosfor ovih proteina ima vrlo visoku stopu obnavljanja.

Glikoproteini su složeni proteini, čija je neproteinska grupa derivat ugljikohidrata. Odvajanje ugljikohidratne komponente od glikoproteina često je praćeno potpunom ili djelomičnom hidrolizom glikoproteina. Dakle, tokom hidrolize različitih glikoproteina

Uz aminokiseline dobijaju se produkti hidrolize grupe ugljikohidrata: manoza, galaktoza, fukoza, xosamine, glukuronske, neuraminske kiseline, itd. prostetička grupa različitih glikoproteina obično ne sadrži sve navedene supstance u nekim glikoproteinima; Ugljikohidratni dio je slabo povezan sa proteinskom komponentom i lako se odvaja od nje. Protetičke grupe nekih glikoproteina, poznatih kao mukopolisaharidi (moderniji naziv je glikozaminoglikali), nalaze se u tkivima u slobodnom obliku. Ovi važni mukopolisaharidi su hijaluronska i hondroitinsulfurna kiselina, koje su dio vezivnog tkiva.

Glikoproteini su dio svih tkiva i prema tome se nazivaju: hondromukoidi (iz hrskavice), steomukoidi (iz kostiju), ovomukoidi (iz bjelanjka), mucin (iz pljuvačke). Prisutni su i u ligamentima i tetivama i od velikog su značaja. Na primjer, visoka viskoznost pljuvačke, povezana s prisustvom mucina u njoj, olakšava klizanje hrane u želudac, štiteći oralnu sluznicu od mehaničkih oštećenja i iritacije hemikalijama.

Trenutno je uobičajeno podijeliti sve glikoproteine ​​u dvije velike grupe: sami glikoproteini i polisaharid-proteinski kompleksi. Prvi imaju mali broj različitih monosaharidnih ostataka, kojima nedostaje jedinica koja se ponavlja i kovalentno su vezani za polipeptidni lanac. Većina proteina surutke su glikoproteini. Vjeruje se da su ovi heteropolisaharidni lanci poput razglednica za proteine ​​sirutke, po kojima određena tkiva prepoznaju proteine. U isto vrijeme, heteropolisaharidni lanci smješteni na površini stanica su adrese koje ovi proteini slijede da bi ušli u ćelije tog određenog tkiva, a ne drugog.

Polisaharid-proteinski kompleksi imaju veliki broj ostataka ugljikohidrata u polisaharidnom dijelu uvijek se mogu identificirati u nekim slučajevima veza proteina i ugljikohidrata kovalentna; Od polisaharidno-proteinskih kompleksa važnu ulogu imaju proteoglikani. Oni čine ekstracelularnu osnovu vezivnog tkiva i mogu činiti do 30% suhe mase tkiva. To su supstance koje sadrže veliki broj negativno nabijenih grupa, mnogo različitih bočnih lanaca heteropolisaharida kovalentno vezanih za polipeptidnu kičmu. Za razliku od običnih glikoproteina, koji sadrže nekoliko postotaka ugljikohidrata, proteoglikani sadrže do 95% ili više ugljikohidrata. Po svojim fizičko-hemijskim svojstvima više podsjećaju na polisaharide nego na proteine. Polisaharidne grupe proteoglikana mogu se dobiti u dobrom prinosu nakon tretiranja proteolitičkim enzimima. Proteoglikani obavljaju nekoliko bioloških funkcija: prvo, mehaničku, jer štite zglobne površine i služe kao lubrikant; drugo, oni su sito koje zadržava velike molekularne čestice i olakšava prodiranje samo čestica male molekularne težine kroz proteoglikansku barijeru; treće, oni tako čvrsto vežu katione da se čak ni K+ i Na+ kationi povezani sa proteoglikanima gotovo ne disociraju i njihova ionska svojstva se ne pojavljuju. Ca 2+ kationi se ne vezuju samo za proteoglikane, već doprinose ujedinjavanju njihovih molekula.

Stanični zidovi mikroorganizama sadrže polisaharidno-proteinske komplekse koji su još izdržljiviji. Ovi kompleksi sadrže peptide umjesto proteina, pa se stoga nazivaju peptidoglikani. Gotovo cijela stanična membrana je jedna džinovska makromolekula tipa vrećice - peptidoglikan, a njena struktura može donekle varirati ovisno o vrsti bakterije. Ako je ugljikohidratni dio peptidoglikana gotovo isti kod bakterija različitih vrsta, onda u proteinskom dijelu postoji varijacija u obje aminokiseline i njihovom redoslijedu ovisno o vrsti bakterije. Veze između ugljikohidrata i peptida u peptidoglikanima su kovalentne i vrlo jake.

Složeni proteini lipoproteini se sastoje od proteinskog dijela i lipidno-masnog dijela koji je povezan s njim u različitim omjerima. Lipoproteini su obično nerastvorljivi u eteru, benzenu, hloroformu i drugim organskim rastvaračima. Međutim, poznati su spojevi lipida sa proteinima, koji su po svojim fizičko-hemijskim svojstvima bliži tipičnim lipidima i lipoidima, odnosno supstancama sličnim mastima, nego proteinima. Takve tvari nazivaju se proteolipidi.

Brojni proteini imaju sposobnost da se kombinuju sa lipidima i formiraju manje ili više stabilne komplekse: albumine, neke frakcije globulina, proteine ​​ćelijskih membrana i neke ćelijske mikrostrukture. U živom organizmu jednostavni proteini se mogu povezati s različitim lipidima i lipoidima. Najčešće je veza između proteina i lipida u takvim slučajevima nekovalentna, ali je ipak jaka, a čak i kada se tretiraju organskim rastvaračima u blagim uslovima, lipidi se ne odvajaju od proteina. Ovo je moguće samo kada je proteinski dio denaturiran.

Lipoproteini igraju važnu ulogu u formiranju strukturnih komponenti ćelije, posebno u formiranju različitih ćelijskih membrana: mitohondrijalnih, mikrosomalnih itd. Mnogo lipoproteina je deo nervnog tkiva. Izolovani su i od bijele i od sive tvari mozga. Postoje i lipoproteini u krvi ljudi i životinja.

Među proteinima koji imaju katalitičke funkcije - enzime - također se mogu naći ne samo jednostavni, već i složeni proteini, koji se sastoje od proteinske komponente i neproteinske grupe. Ovi proteini uključuju enzime koji kataliziraju različite redoks procese. Neproteinske grupe nekih od njih su po strukturi i svojstvima bliske neproteinskim grupama hemoglobina - hema i imaju izraženu boju, što im omogućava da se klasifikuju kao hromoproteini. Postoji niz enzimskih proteina koji sadrže atome jednog ili drugog metala (gvožđe, bakar, cink, itd.) koji su direktno povezani sa strukturom proteina. Ovi kompleksni enzimski proteini nazivaju se metaloproteini.

Proteini koji sadrže željezo uključuju feritin, transferin i hemosiderin. Transferin je protein gvožđa rastvorljiv u vodi sa molekulskom težinom od oko 90.000, koji se uglavnom nalazi u krvnom serumu u frakciji β-globulina. Proteini sadrže 0,13% gvožđa; ovo je otprilike 150 puta manje nego u feritinu. Gvožđe se vezuje za protein pomoću hidroksilnih grupa tirozina. Transferin je fiziološki prijenosnik željeza u tijelu.

Poznato je više enzima čija aktivnost zavisi od prisustva metala u proteinskom molekulu. To su alkohol dehidrogenaza koja sadrži cink, fosfohidrolaze uključujući magnezijum, citokrom oksidaza koja sadrži bakar i drugi enzimi.

Pored navedenih grupa proteina mogu se razlikovati složeniji supramolekularni kompleksi koji istovremeno sadrže proteine, lipide, ugljikohidrate i nukleinske kiseline. Moždano tkivo, na primjer, sadrži liponukleoproteine, lipoglikoproteine, lipoglikonukleoproteine.

Preuzmi sažetak: Nemate pristup preuzimanju datoteka sa našeg servera.

Proteini, ovisno o njihovoj hemijskoj strukturi, dijele se na jednostavne i složene. Jednostavni proteini, kada se hidroliziraju, razlažu se samo na aminokiseline. Tokom hidrolize složenih proteina, zajedno s aminokiselinama, nastaje tvar neproteinske prirode - prostetička grupa. Klasifikacija jednostavnih proteina zasniva se na njihovoj rastvorljivosti.

Albumin– vodotopivi proteini visoke hidrofilnosti, talože se pri 100% zasićenosti amonijum sulfatom. Ovo je grupa sličnih proteina krvne plazme sa molekulskom težinom od oko 40-70 kDa, sadrže dosta glutaminske kiseline i stoga imaju kisela svojstva i visok negativni naboj pri fiziološkom pH. Lako adsorbiraju polarne i nepolarne molekule i transportni su protein u krvi za mnoge tvari, prvenstveno bilirubin i dugolančane masne kiseline. Ovi proteini uključuju proteine ​​kokošjih jaja, proteine ​​klica žitarica i sjemenki mahunarki. Albumini sadrže sve esencijalne aminokiseline.

Globulini– otapanjem u slanim rastvorima najčešće se koristi 2-10% rastvor natrijum hlorida za ekstrakciju globulina. Precipitiraju se sa 50% rastvorom amonijum sulfata. Ovo je grupa različitih proteina krvne plazme sa molekulskom težinom od 100-150 kDa ili više, Grupa različitih proteina krvne plazme sa molekulskom težinom do 100 kDa, blago kiselo ili. Slabo su hidrirani, u odnosu na albumine, manje su stabilni u rastvoru i lakše se talože. mahunarke - grašak i sočivo, fazaolin - pasulj; glicin - soja. Oni čine gotovo polovinu proteina ljudske krvi, određuju imunološka svojstva organizma (imunoglobulini), zgrušavanje krvi (protrombin, fibrinogen), učestvuju u prijenosu željeza u tkiva i drugim procesima.

Mnogi albumini i globulini imaju enzimsko djelovanje.

Prolamins. Ova grupa proteina je karakteristična isključivo za seme žitarica. Karakteristična karakteristika prolamina je njihova rastvorljivost u 60-80% vodenom rastvoru etanola, dok se svi ostali jednostavni proteini obično talože u ovim uslovima. Ovi proteini sadrže značajne količine prolina i glutaminska kiselina . Ne sadrže lizin ili ga sadrže u tragovima. Prolamini u pšenici – glijadini, u ječmu – hordein i u kukuruzu – zein – su dobro proučeni. Prolamini su proteinski kompleksi koji se razlikuju po sastavu i molekularnoj težini.

Glutelini nalaze se, po pravilu, sa prolaminima. Ovi proteini takođe sadrže značajne količine glutaminska kiselina , što znači da pripadaju kiselim proteinima. Rastvaraju se u alkalijama (obično 0,2% NaOH). Glutelini nisu homogeni proteini, već mješavine različitih proteina sličnih svojstava. Najviše proučavani su glutelin pšenice i oresenin riže.

Pšenični glutenin i gliadin formiraju kompleks koji se naziva gluten. Gluten od brašna utiče na strukturna i mehanička svojstva tijesta, a samim tim i na kvalitet kruha.

Protamine- proteini najniže molekularne težine. Ovi proteini se nalaze u ribljem mleku. 2/3 ovih proteina se sastoji od arginina, tako da su osnovne prirode. Protamini ne sadrže sumpor.

Histoni su takođe osnovni proteini. Sadrže lizin i arginin, čiji sadržaj, međutim, ne prelazi 20-30%. Precipitiraju se iz otopina s amonijakom.

Jednostavni proteini uključuju histone, protamine, albumine i globuline, prolamine i gluteline i proteinoide.

Histoni- proteini tkiva brojnih organizama, povezani sa hromatinskom DNK. To su proteini male molekularne težine (11-24 hiljade Da). Po svojim elektrohemijskim svojstvima spadaju u proteine ​​sa izraženim bazičnim svojstvima (polikationski proteini) u rasponu od 9 do 12. Histoni imaju samo tercijarnu strukturu i koncentrisani su uglavnom u jezgrima ćelija. Histoni su vezani za DNK u deoksiribonukleoproteinima. Veza histon-DNK je elektrostatička, jer histoni imaju veliki pozitivan naboj, a DNK lanac je negativan. U sastavu histona dominiraju diaminomonokarboksilne aminokiseline arginin i lizin.

Postoji 5 vrsta histona. Podjela se zasniva na nizu karakteristika, od kojih je glavna omjer lizina i arginina u frakcijama, četiri histona H2A, H2B, H3 i H4 formiraju oktamerni proteinski kompleks, koji se naziva „nukleosomsko jezgro“. Molekul DNK "navija" na površinu histonskog oktamera, dovršavajući 1,75 okreta (oko 146 parova nukleotida). Ovaj kompleks histonskih proteina sa DNK služi kao glavna strukturna jedinica hromatina, tzv. "nukleosom" .

Glavna funkcija histona je strukturna i regulatorna. Strukturna funkcija je da histoni sudjeluju u stabilizaciji prostorne strukture DNK, a time i kromatina i kromosoma. Regulatorna funkcija je sposobnost blokiranja prijenosa genetskih informacija s DNK na RNK.

Protamine- jedinstvene biološke zamjene za histone, ali se od njih razlikuju po sastavu i strukturi. To su proteini najniže molekularne težine (M - 4-12 hiljada Da), imaju izražena bazična svojstva zbog visokog sadržaja arginina u njima (80%).

Kao i histoni, protamini su polikationski proteini. Vežu se za DNK u hromatinu sperme i nalaze se u ribljem mlijeku.

Salmin - protamin iz lososovog mlijeka.

Skuša - napravljena od mlijeka skuše.

Protamini čine DNK sperme kompaktnom, tj. Kao i histoni, oni obavljaju strukturnu funkciju, ali ne vrše regulatornu funkciju.

^ Albumini i globulini.

Albumini (A) i globulini (G).

A i G proteini, koji se nalaze u svim tkivima. Krvni serum je najbogatiji ovim proteinima. Sadržaj albumina u njemu je 40-45 g/l, globulina 20-30 g/l, odnosno albumini čine više od polovine proteina krvne plazme.

Albumin- proteini relativno male molekularne težine (15-70 hiljada Da); imaju negativan naboj i kisela svojstva, IET - 4,7, sadrže puno glutaminskih aminokiselina. To su visoko hidratizirani proteini, tako da se talože samo pri visokim koncentracijama tvari koje uklanjaju vodu.

Zbog svoje visoke hidrofilnosti, male veličine molekula i značajne koncentracije, albumini igraju važnu ulogu u održavanju osmotskog tlaka krvi. Ako je koncentracija albumina ispod 30 g/l, osmotski tlak krvi se mijenja, što dovodi do edema. Oko 75-80% osmotskog pritiska krvi dolazi od albumina.

Karakteristično svojstvo albumina je njihov visok kapacitet adsorpcije. Oni adsorbiraju polarne i nepolarne molekule, obavljajući transportnu ulogu. To su nespecifični prenosioci hormona, holesterola, bilirubina, lekova i jona kalcijuma. Vezivanje i transport dugolančanih masnih kiselina glavna je fiziološka funkcija serumskih albumina. Albumini se sintetiziraju uglavnom u jetri i brzo se obnavljaju, njihov poluživot je 7 dana.

Globulini- proteini sa molekulskom težinom većom od albumina. Globulini su slabo kiseli ili neutralni proteini (IET = 6 – 7,3). Neki od globulina imaju sposobnost specifičnog vezanja tvari (specifični transporteri).

Moguće je frakcionisati proteine ​​krvnog seruma u albumine i globuline slanjem pomoću (NH 4) 2 SO 4. U zasićenom rastvoru, albumini se talože kao lakša frakcija, u poluzasićenom rastvoru se talože globulini.

Metoda frakcioniranja serumskih proteina elektroforezom je postala široko rasprostranjena u klinici. Prilikom elektroforetskog odvajanja proteina krvnog seruma može se razlikovati 5-7 frakcija: Priroda i stepen promjena proteinskih frakcija krvnog seruma u različitim patološkim stanjima je od velikog interesa za dijagnostičke svrhe. Smanjenje albumina uočava se kao rezultat kršenja njihove sinteze, s nedostatkom plastičnog materijala, kršenjem sintetičke funkcije jetre i oštećenjem bubrega. Sadržaj globulina se povećava tokom hroničnih infektivnih procesa.

^ Prolamini i glutelini.

Ovo je grupa biljnih proteina koji se nalaze isključivo u glutenu sjemena žitarica, gdje djeluju kao proteini za skladištenje. Karakteristična karakteristika prolamina je da su nerastvorljivi u vodi, fiziološkim rastvorima i alkalijama, ali su rastvorljivi u 70% rastvoru etanola, dok se svi ostali proteini talože. Najviše proučavani proteini su gliadin (pšenica) i zein (kukuruz). Utvrđeno je da prolamini sadrže 20-25% glutaminske kiseline i 10-15% prolina. Ovi proteini, kao što je glijadin, obično se razgrađuju kod ljudi, ali ponekad enzim koji razgrađuje ovaj protein nije prisutan pri rođenju. Tada se ovaj protein pretvara u produkte razgradnje koji imaju toksični učinak. Razvija se bolest celijakije - intolerancija na biljne proteine.

Glutelini su takođe biljni proteini koji su netopivi u vodi, rastvorima soli i etanolu. Rastvorljivi su u slabim alkalijama.

Proteinoidi.

Proteini potpornih tkiva (kosti, hrskavice, tetive, ligamenti), keratini - proteini kose, rogova, kopita, kolageni - proteini vezivnog tkiva, elastin - proteini elastičnih vlakana.

Svi ovi proteini su fibrilarni i ne hidroliziraju se u gastrointestinalnom traktu. Kolagen čini 25-33% ukupnog proteina u tijelu odraslog čovjeka ili 6% tjelesne težine. Peptidni lanac kolagena sadrži oko 1000 aminokiselinskih ostataka, od kojih je svaka 3. aminokiselina glicin, 20% prolin i hidroksiprolin, 10% alanin. Prilikom formiranja sekundarnih i tercijarnih struktura, ovaj protein ne može formirati tipične a-helike, jer aminokiseline prolin i hidroksiprolin mogu formirati samo jednu vodikovu vezu. Zbog toga se polipeptidni lanac u području gdje se nalaze ove aminokiseline lako savija, jer se ne drži, kao i obično, drugom vodikovom vezom.

elastin – ovo je glavna strukturna komponenta elastičnih vlakana, koja se nalaze u tkivima sa značajnom elastičnošću (krvni sudovi, ligamenti, pluća). Elastična svojstva očituju se velikom rastezljivošću ovih tkiva i brzim vraćanjem prvobitnog oblika i veličine nakon uklanjanja opterećenja. Elastin sadrži mnoge hidrofobne aminokiseline (glicin, valin, alanin, leucin, prolin).